Proteína: estrutura e funções. Propriedades da proteína

2024 Autor: Angel Austin | [email protected]. Última modificação: 2023-12-17 05:39

Como você sabe, as proteínas são a base para a origem da vida em nosso planeta. De acordo com a teoria de Oparin-Haldane, foi a gota de coacervado, constituída por moléculas peptídicas, que se tornou a base para o nascimento dos seres vivos. Isso é inquestionável, pois a análise da composição interna de qualquer representante da biomassa mostra que essas substâncias são encontradas em tudo: plantas, animais, microorganismos, fungos, vírus. Além disso, eles são muito diversos e de natureza macromolecular.

Estas estruturas têm quatro nomes, são todos sinônimos:

• proteínas;
• proteínas;
• polipeptídeos;
• peptídeos.

Moléculas de proteína

Seu número é realmente incalculável. Além disso, todas as moléculas de proteína podem ser divididas em dois grandes grupos:

• simples - consiste apenas em sequências de aminoácidos conectadas por ligações peptídicas;
• complexo - a estrutura e a estrutura da proteína são caracterizadas por grupos protolíticos adicionais (prostéticos), também chamados de cofatores.

Ao mesmo tempo, moléculas complexas também têm sua própria classificação.

Gradação de peptídeos complexos

1. Glicoproteínas são compostos intimamente relacionados de proteínas e carboidratos. na estrutura da moléculagrupos prostéticos de mucopolissacarídeos estão entrelaçados.
2. Lipoproteínas são um composto complexo de proteínas e lipídios.
3. Metaloproteínas - íons metálicos (ferro, manganês, cobre e outros) atuam como um grupo prostético.
4. Nucleoproteínas - a conexão de proteínas e ácidos nucleicos (DNA, RNA).
5. Fosfoproteínas - a conformação de uma proteína e um resíduo de ácido ortofosfórico.
6. Cromoproteínas - muito semelhantes às metaloproteínas, porém, o elemento que faz parte do grupo prostético é um complexo todo colorido (vermelho - hemoglobina, verde - clorofila, etc).

Cada grupo considerado tem estrutura e propriedades de proteínas diferentes. As funções que desempenham também variam dependendo do tipo de molécula.

Estrutura química das proteínas

Desse ponto de vista, as proteínas são uma longa e massiva cadeia de resíduos de aminoácidos interconectados por ligações específicas chamadas ligações peptídicas. Das estruturas laterais dos ácidos partem ramos - radicais. Esta estrutura da molécula foi descoberta por E. Fischer no início do século 21.

Mais tarde, as proteínas, a estrutura e as funções das proteínas foram estudadas com mais detalhes. Ficou claro que existem apenas 20 aminoácidos que formam a estrutura do peptídeo, mas eles podem ser combinados de várias maneiras. Daí a diversidade de estruturas polipeptídicas. Além disso, no processo de vida e desempenho de suas funções, as proteínas são capazes de sofrer uma série de transformações químicas. Como resultado, eles mudam a estrutura, e um completamente novotipo de conexão.

Para quebrar a ligação peptídica, ou seja, para quebrar a proteína, a estrutura das cadeias, você precisa escolher condições muito duras (a ação de altas temperaturas, ácidos ou álcalis, um catalisador). Isso se deve à alta força das ligações covalentes na molécula, principalmente no grupo peptídico.

A detecção da estrutura da proteína em laboratório é realizada usando a reação do biureto - exposição do polipeptídeo ao hidróxido de cobre (II) recém-precipitado. O complexo do grupo peptídico e do íon cobre dá uma cor púrpura brilhante.

Existem quatro organizações estruturais principais, cada uma com suas próprias características estruturais de proteínas.

Níveis de Organização: Estrutura Primária

Como mencionado acima, um peptídeo é uma sequência de resíduos de aminoácidos com ou sem inclusões, coenzimas. Assim, o nome principal é tal estrutura da molécula, que é natural, natural, é verdadeiramente aminoácidos conectados por ligações peptídicas e nada mais. Ou seja, um polipeptídeo de estrutura linear. Ao mesmo tempo, as características estruturais das proteínas de tal plano são que essa combinação de ácidos é decisiva para o desempenho das funções de uma molécula de proteína. Devido à presença dessas características, é possível não só identificar o peptídeo, mas também prever as propriedades e o papel de um completamente novo, ainda não descoberto. Exemplos de peptídeos com estrutura primária natural são insulina, pepsina, quimotripsina e outros.

Conformação secundária

A estrutura e as propriedades das proteínas nesta categoria estão mudando um pouco. Tal estrutura pode ser formada inicialmente a partir da natureza ou quando exposta a hidrólise dura primária, temperatura ou outras condições.

Esta conformação tem três variedades:

1. Bobinas suaves, regulares e estereoregulares construídas a partir de resíduos de aminoácidos que se torcem em torno do eixo principal da conexão. Eles são mantidos juntos apenas por ligações de hidrogênio que ocorrem entre o oxigênio de um grupo peptídico e o hidrogênio de outro. Além disso, a estrutura é considerada correta devido ao fato de que as voltas são repetidas uniformemente a cada 4 links. Essa estrutura pode ser destro ou canhoto. Mas na maioria das proteínas conhecidas, o isômero dextrorotatório predomina. Tais conformações são chamadas de estruturas alfa.
2. A composição e a estrutura das proteínas do tipo seguinte diferem das anteriores, pois as ligações de hidrogênio são formadas não entre resíduos que estão lado a lado em um lado da molécula, mas entre os significativamente distantes, e em uma distância suficientemente grande distância. Por esta razão, toda a estrutura assume a forma de várias cadeias polipeptídicas onduladas e serpentinas. Há uma característica que uma proteína deve apresentar. A estrutura dos aminoácidos nos ramos deve ser a mais curta possível, como glicina ou alanina, por exemplo. Esse tipo de conformação secundária é chamado de folhas beta por sua capacidade de se unir para formar uma estrutura comum.
3. Biologia refere-se ao terceiro tipo de estrutura de proteína comofragmentos complexos, dispersos, desordenados que não possuem estereoregularidade e são capazes de alterar a estrutura sob a influência de condições externas.

Nenhum exemplo de proteínas de ocorrência natural foi identificado.

Ensino superior

Esta é uma conformação bastante complexa chamada "glóbulo". O que é tal proteína? Sua estrutura é baseada na estrutura secundária, mas novos tipos de interações entre os átomos dos agrupamentos são adicionados, e toda a molécula parece se dobrar, focando assim no fato de que os grupos hidrofílicos são direcionados para dentro do glóbulo, e os grupos hidrofóbicos são direcionados para fora.

Isso explica a carga da molécula de proteína em soluções coloidais de água. Que tipos de interações existem?

1. Ligação de hidrogênio - permanecem in alteradas entre as mesmas partes que na estrutura secundária.
2. Interações hidrofóbicas (hidrofílicas) - ocorrem quando um polipeptídeo é dissolvido em água.
3. Atração iônica - formada entre grupos de resíduos de aminoácidos de cargas opostas (radicais).
4. Interações covalentes - capazes de se formar entre sítios ácidos específicos - moléculas de cisteína, ou melhor, suas caudas.

Assim, a composição e estrutura de proteínas com estrutura terciária podem ser descritas como cadeias polipeptídicas dobradas em glóbulos, mantendo e estabilizando sua conformação devido a vários tipos de interações químicas. Exemplos de tais peptídeos:fosfoglicerato kenase, tRNA, alfa-queratina, fibroína de seda e outros.

Estrutura quaternária

Este é um dos glóbulos mais complexos que as proteínas formam. A estrutura e as funções das proteínas desse tipo são muito versáteis e específicas.

Qual é essa conformação? Estas são várias (em alguns casos dezenas) cadeias polipeptídicas grandes e pequenas que são formadas independentemente umas das outras. Mas então, devido às mesmas interações que consideramos para a estrutura terciária, todos esses peptídeos se torcem e se entrelaçam. Desta forma, são obtidos glóbulos conformacionais complexos, que podem conter átomos de metal, grupos lipídicos e grupos de carboidratos. Exemplos de tais proteínas: DNA polimerase, casca de proteína do vírus do tabaco, hemoglobina e outras.

Todas as estruturas peptídicas que consideramos têm seus próprios métodos de identificação em laboratório, baseados em modernas possibilidades de uso de cromatografia, centrifugação, microscopia eletrônica e óptica e alta tecnologia computacional.

Funções realizadas

A estrutura e a função das proteínas estão intimamente relacionadas entre si. Ou seja, cada peptídeo desempenha um determinado papel, único e específico. Há também aqueles que são capazes de realizar várias operações significativas em uma célula viva de uma só vez. No entanto, é possível expressar de forma generalizada as principais funções das moléculas de proteínas nos organismos dos seres vivos:

1. Suporte ao movimento. Organismos unicelulares, organelas ou algunstipos de células são capazes de movimento, contração, deslocamento. Isso é fornecido por proteínas que fazem parte da estrutura de seu aparelho motor: cílios, flagelos, membrana citoplasmática. Se falamos de células incapazes de se mover, as proteínas podem contribuir para sua contração (miosina muscular).
2. Função nutritiva ou reserva. É o acúmulo de moléculas de proteína nos ovos, embriões e sementes de plantas para repor ainda mais os nutrientes que f altam. Quando clivados, os peptídeos fornecem aminoácidos e substâncias biologicamente ativas que são necessárias para o desenvolvimento normal dos organismos vivos.
3. Função de energia. Além dos carboidratos, as proteínas também podem dar força ao corpo. Com a quebra de 1 g do peptídeo, 17,6 kJ de energia útil são liberados na forma de trifosfato de adenosina (ATP), que é gasto em processos vitais.
4. Sinal e função reguladora. Consiste na implementação de um controle cuidadoso sobre os processos em andamento e a transmissão de sinais das células para os tecidos, deles para os órgãos, destes para os sistemas e assim por diante. Um exemplo típico é a insulina, que fixa estritamente a quantidade de glicose no sangue.
5. Função do receptor. É realizado alterando a conformação do peptídeo em um lado da membrana e envolvendo a outra extremidade na reestruturação. Ao mesmo tempo, o sinal e as informações necessárias são transmitidos. Na maioria das vezes, essas proteínas são construídas nas membranas citoplasmáticas das células e exercem controle estrito sobre todas as substâncias que passam por elas. Avise também sobremudanças químicas e físicas no ambiente.
6. Função de transporte de peptídeos. É realizado por proteínas de canal e proteínas transportadoras. Seu papel é óbvio - transportar as moléculas necessárias para locais com baixa concentração de partes com alta. Um exemplo típico é o transporte de oxigênio e dióxido de carbono através de órgãos e tecidos pela proteína hemoglobina. Eles também realizam a entrega de compostos de baixo peso molecular através da membrana celular interna.
7. Função estrutural. Um dos mais importantes daqueles que a proteína realiza. A estrutura de todas as células, suas organelas são fornecidas precisamente por peptídeos. Eles, como uma moldura, definem a forma e a estrutura. Além disso, eles o suportam e o modificam, se necessário. Portanto, para crescimento e desenvolvimento, todos os organismos vivos precisam de proteínas na dieta. Esses peptídeos incluem elastina, tubulina, colágeno, actina, queratina e outros.
8. Função catalítica. As enzimas fazem isso. Numerosos e variados, eles aceleram todas as reações químicas e bioquímicas do corpo. Sem a participação deles, uma maçã comum no estômago poderia ser digerida em apenas dois dias, com alta probabilidade de apodrecer. Sob a ação da catalase, peroxidase e outras enzimas, esse processo leva duas horas. Em geral, é graças a esse papel das proteínas que se realiza o anabolismo e o catabolismo, ou seja, o metabolismo plástico e energético.

Papel de proteção

Existem vários tipos de ameaças contra as quais as proteínas são projetadas para proteger o corpo.

Primeiro, químicaataque de reagentes traumáticos, gases, moléculas, substâncias de vários espectros de ação. Peptídeos são capazes de entrar em interação química com eles, convertendo-os em uma forma inofensiva ou simplesmente neutralizando-os.

Segundo, a ameaça física das feridas - se a proteína fibrinogênio não for transformada em fibrina a tempo no local da lesão, o sangue não coagulará, o que significa que o bloqueio não ocorrerá. Então, ao contrário, você precisará do peptídeo de plasmina, que é capaz de dissolver o coágulo e restaurar a permeabilidade do vaso.

Terceiro, a ameaça à imunidade. A estrutura e o significado das proteínas que formam as defesas imunológicas são extremamente importantes. Anticorpos, imunoglobulinas, interferons são todos elementos importantes e significativos do sistema linfático e imunológico humano. Qualquer partícula estranha, molécula nociva, parte morta da célula ou toda a estrutura é submetida a investigação imediata pelo composto peptídico. É por isso que uma pessoa pode independentemente, sem a ajuda de medicamentos, proteger-se diariamente de infecções e vírus simples.

Propriedades físicas

A estrutura de uma proteína celular é muito específica e depende da função desempenhada. Mas as propriedades físicas de todos os peptídeos são semelhantes e se resumem às seguintes características.

1. O peso de uma molécula é de até 1.000.000 D altons.
2. Sistemas coloidais são formados em solução aquosa. Lá, a estrutura adquire uma carga que pode variar de acordo com a acidez do ambiente.
3. Quando expostos a condições adversas (irradiação, ácido ou alcalino, temperatura, etc.), eles são capazes de passar para outros níveis de conformações, ou seja,desnaturar. Este processo é irreversível em 90% dos casos. No entanto, há também um deslocamento reverso - renaturação.

Estas são as principais propriedades das características físicas dos peptídeos.