Uma proteína complexa, além do próprio componente proteico, contém um grupo adicional de natureza diferente (protética). Carboidratos, lipídios, metais, resíduos de ácido fosfórico, ácidos nucleicos atuam como este componente. Este artigo lhe dirá como as proteínas simples diferem das complexas, em que tipos essas substâncias são divididas e quais são suas características. A principal diferença entre as substâncias consideradas é sua composição.
Proteínas Complexas: Definição
São substâncias de dois componentes, que incluem uma proteína simples (cadeias peptídicas) e uma substância não proteica (grupo prostético). No processo de sua hidrólise, são formados aminoácidos, uma parte não proteica e produtos de decomposição. Como as proteínas simples diferem das complexas? Os primeiros consistem apenas em aminoácidos.
Classificação e caracterização de proteínas complexas
Estas substâncias são divididas em tipos dependendo do tipo de grupo adicional. Para complexoproteínas incluem:
- Glicoproteínas são proteínas cujas moléculas contêm um resíduo de carboidrato. Entre eles, destacam-se os proteoglicanos (componentes do espaço intercelular), que incluem mucopolissacarídeos em sua estrutura. As glicoproteínas incluem imunoglobulinas.
- Lipoproteínas incluem um componente lipídico. Estes incluem apolipoproteínas, que desempenham a função de fornecer transporte de lipídios.
- As metaloproteínas contêm íons metálicos (cobre, manganês, ferro, etc.) ligados por meio de uma interação doador-aceptor. Este grupo não inclui as proteínas heme, que incluem compostos do anel da profirina com ferro e compostos semelhantes a eles em estrutura (clorofila, em particular).
- Nucleoproteínas são proteínas que possuem ligações não covalentes com ácidos nucléicos (DNA, RNA). Estes incluem a cromatina, um componente dos cromossomos.
- 5. As fosfoproteínas, que incluem caseína (uma proteína complexa de coalhada), incluem resíduos de ácido fosfórico ligados covalentemente.
As cromoproteínas são unidas pela cor do componente protético. Esta classe inclui proteínas heme, clorofilas e flavoproteínas
Características das glicoproteínas e proteoglicanos
Estas proteínas são substâncias complexas. Os proteoglicanos contêm uma grande proporção de carboidratos (80-85%), nas glicoproteínas convencionais, o conteúdo é de 15-20%. Os ácidos urônicos estão presentes apenas na molécula de proteoglicanos; seus carboidratos são caracterizados por uma estrutura regular com unidades repetidas. Qual é a estrutura e função das proteínas glicoproteicas complexas? Suas cadeias de carboidratos incluem apenas 15 elos e são irregulares.estrutura. Na estrutura das glicoproteínas, a ligação de um carboidrato com um componente proteico geralmente é realizada por meio de resíduos de aminoácidos, como serina ou aspargina.
Funções das glicoproteínas:
- Fazem parte da parede celular bacteriana, tecido conjuntivo do osso e cartilagem, envolvem as fibras de colágeno e elastina.
- Desempenhe um papel protetor. Por exemplo, anticorpos, interferons, fatores de coagulação do sangue (protrombina, fibrinogênio) têm essa estrutura.
- São receptores que interagem com um efetor - uma pequena molécula não proteica. Este último, unindo-se à proteína, leva a uma mudança em sua conformação, o que leva a uma certa resposta intracelular.
- Desempenha função hormonal. As glicoproteínas incluem hormônios gonadotrópicos, adrenocorticotrópicos e estimulantes da tireoide.
- Transportam substâncias no sangue e íons através da membrana celular (transferrina, transcortina, albumina, Na+, K+ -ATPase).
Enzimas glicoproteicas incluem colinesterase e nuclease.
Mais sobre proteoglicanos
Geralmente, a proteína complexa proteoglicana inclui em sua estrutura grandes cadeias de carboidratos com resíduos de dissacarídeos repetidos, consistindo em algum tipo de ácido urônico e um amino açúcar. As cadeias de oligossacarídeos ou polissacarídeos são chamadas de glicanos. O primeiro geralmente contém 2-10 unidades monoméricas.
Dependendo da estrutura das cadeias de carboidratos, diferentes tipos são distinguidos, por exemplo, azedoheteropolissacarídeos com um grande número de grupos ácidos ou glicosaminoglicanos, incluindo grupos amino. Os últimos incluem:
- Ácido hialurônico, que é usado ativamente em cosmetologia.
- Heparina, que previne a coagulação do sangue.
- Os sulfatos de queratan são componentes da cartilagem e da córnea.
- Os sulfatos de condroitina fazem parte da cartilagem e do líquido sinovial.
Esses polímeros são componentes de proteoglicanos que preenchem o espaço intercelular, retêm água, lubrificam as partes móveis das articulações e são seus componentes estruturais. A hidrofilicidade (boa solubilidade em água) dos proteoglicanos permite que eles criem uma barreira para grandes moléculas e microrganismos no espaço intercelular. Com a ajuda deles, é criada uma matriz gelatinosa, na qual estão imersas fibras de outras proteínas importantes, como o colágeno. Suas fitas no meio proteoglicano têm formato de árvore.
Características e tipos de lipoproteínas
A lipoproteína de proteína complexa tem uma natureza hidrofílica e hidrofóbica bem definida. O núcleo da molécula (parte hidrofóbica) é formado por ésteres de colesterol não polares e triacilglicerídeos.
Fora da zona hidrofílica estão a parte proteica, fosfolipídios, colesterol. Existem vários tipos de proteínas lipoproteicas, dependendo de sua estrutura.
Principais classes de lipoproteínas:
- Proteína complexa de alta densidade (HDL, α-lipoproteínas). Move o colesterol para o fígado e tecidos periféricos.
- Baixa densidade (LDL, β-lipoproteínas). Excetoo colesterol é transportado por triacilglicerídeos e fosfolipídios.
- Densidade muito baixa (VLDL, pré-β-lipoproteínas). Execute uma função semelhante ao LDL.
- Quilomícrons (XM). Transporte ácidos graxos e colesterol dos intestinos após a ingestão de alimentos.
Tal patologia vascular como a aterosclerose ocorre como resultado de uma proporção incorreta de diferentes tipos de lipoproteínas no sangue. De acordo com as características da composição, várias tendências na estrutura dos fosfolipídios (de HDL a quilomícrons) podem ser identificadas: uma diminuição na proporção de proteína (de 80 a 10%) e fosfolipídios, um aumento na porcentagem de triacilglicerídeos (de 20 a 90%).
Existem muitas enzimas importantes entre as metaloproteínas
Metaloproteína pode incluir íons de vários metais. Sua presença afeta a orientação do substrato no sítio ativo (catalítico) da enzima. Os íons metálicos estão localizados no sítio ativo e desempenham um papel importante na reação catalítica. Muitas vezes o íon funciona como um aceptor de elétrons.
Exemplos de metais contidos na estrutura de metaloproteínas enzimáticas:
- O cobre está incluído na composição da citocromo oxidase, que, juntamente com o heme, contém um íon desse metal. A enzima está envolvida na formação de ATP durante o funcionamento da cadeia respiratória.
- O ferro contém enzimas como a ferritina, que desempenha a função de deposição de ferro na célula; transferrina - um transportador de ferro no sangue; catalase é responsável pela reação de neutralização do peróxido de hidrogênio.
- Zinco é um metal característico deálcool desidrogenase envolvida na oxidação de álcoois etílicos e similares; lactato desidrogenase - uma enzima no metabolismo do ácido lático; anidrase carbônica catalisando a formação de ácido carbônico a partir de CO2 e H2O; fosfatase alcalina, que realiza a clivagem hidrolítica de ésteres de ácido fosfórico com diversos compostos; α2-macroglobulina é uma proteína sanguínea anti-protease.
- O selênio faz parte da tireoperoxidase, que está envolvida na formação dos hormônios tireoidianos; glutationa peroxidase, que desempenha uma função antioxidante.
- O cálcio é característico da estrutura da α-amilase, uma enzima para a quebra hidrolítica do amido.
Fosfoproteínas
O que está incluído nas proteínas complexas das fosfoproteínas? Esta categoria é caracterizada pela presença de um grupo fosfato, que está associado à parte proteica através de aminoácidos com hidroxila (tirosina, serina ou treonina). Qual é a função do ácido fosfórico na estrutura da proteína? Muda a estrutura da molécula, dá uma carga, aumenta a solubilidade, afeta as propriedades da proteína. Exemplos de fosfoproteínas são a caseína do leite e a albumina do ovo, mas as enzimas estão principalmente nesta categoria de proteínas complexas.
O grupo fosfato desempenha um importante papel funcional, pois muitas proteínas não estão permanentemente ligadas a ele. Os processos de fosforilação e desfosforilação ocorrem constantemente na célula. Como resultado, a regulação do trabalho das proteínas é realizada. Por exemplo, se as histonas são proteínas ligadas a ácidos nucleicos, elas passamem um estado fosforilado, então a atividade do genoma (material genético) aumenta. A atividade de enzimas como glicogênio sintase e glicogênio fosforilase depende da fosforilação.
Nucleoproteínas
Nucleoproteínas são proteínas ligadas a ácidos nucleicos. Eles são parte integrante do armazenamento e regulação do material genético, o trabalho dos ribossomos que desempenham a função de síntese de proteínas. As formas de vida mais simples de vírus podem ser chamadas de ribo e desoxirribonucleoproteínas, pois são compostas de material genético e proteínas.
Como o ácido desoxirribonucleico (DNA) e as histonas interagem? Na cromatina, distinguem-se 2 tipos de proteínas associadas ao DNA (histona e não histona). Os primeiros estão envolvidos no estágio inicial de compactação do DNA. Uma molécula de ácido nucleico envolve proteínas para formar nucleossomos. O fio resultante é semelhante aos grânulos, eles formam uma estrutura superenrolada (fibrila de cromatina) e uma superespira (cromonema interfásico). Devido à ação de proteínas histonas e proteínas de níveis mais elevados, é proporcionado uma redução na dimensão do DNA em milhares de vezes. Basta comparar o tamanho dos cromossomos e o comprimento do ácido nucléico para avaliar a importância das proteínas (6-9 cm e 10-6 µm, respectivamente).
O que são cromoproteínas
As cromoproteínas contêm grupos muito diversos que têm apenas uma coisa em comum - a presença de cor no componente protético. As proteínas complexas desta categoria são divididas em: hemoproteínas (contêm heme na estrutura), proteínas da retina (vitamina A), flavoproteínas (vitamina B2),proteínas de cobamida (vitamina B12).
As hemoproteínas são classificadas de acordo com suas funções em não enzimáticas (proteína hemoglobina e mioglobina) e enzimáticas (citocromos, catalase, peroxidase).
As flavoproteínas contêm como componente protético derivados de vitamina B2 flavina mononucleotídeo (FMN) ou flavina adenina dinucleotídeo (FAD). Essas enzimas também estão envolvidas em transformações redox. Estes incluem oxidorredutases.
O que são citocromos?
Como descrito acima, o heme é composto de porfirina. Sua estrutura inclui 4 anéis de pirrol e ferro ferroso. Um grupo especial de enzimas heme - citocromos, diferindo na composição de aminoácidos e no número de cadeias peptídicas, são especializados na realização de reações redox, que garantem a transferência de elétrons na cadeia respiratória. Estas enzimas estão envolvidas na oxidação microssomal - as reações iniciais de biotransformação de xenobióticos, levando à sua neutralização, e a troca de muitas substâncias exógenas e exógenas, por exemplo, esteróides, ácidos graxos saturados.
Influência do grupo protético
O grupo prostético, que faz parte de proteínas complexas, afeta suas propriedades: altera sua carga, solubilidade, termoplasticidade. Por exemplo, resíduos de ácido fosfórico ou monossacarídeos têm esse efeito. A parte de carboidratos incluída na composição de uma proteína complexa a protege da proteólise (destruição como resultado do processo de hidrólise), afeta a penetração de moléculas através da célulamembrana, sua secreção e classificação. O fragmento lipídico permite a criação de canais proteicos para o transporte de compostos pouco solúveis em água (hidrofóbicos).
A estrutura e as funções das proteínas complexas são completamente dependentes do grupo prostético. Por exemplo, o heme contendo ferro na hemoglobina liga-se ao oxigênio e ao dióxido de carbono. Devido às nucleoproteínas formadas como resultado da interação de histonas, protaminas com DNA ou RNA, o material genético é protegido, armazenado de forma compacta e o RNA é ligado durante a síntese proteica. Nucleoproteínas são complexos estáveis de proteínas e ácidos nucleicos.
Conclusão
Assim, proteínas complexas realizam uma ampla gama de funções no corpo. Portanto, a ingestão de macro e micronutrientes é tão importante para a manutenção da saúde. Os metais fazem parte de muitas enzimas. Conhecendo a bioquímica, as características de sua saúde e o estado ecológico do local de residência, você pode ajustar sua própria dieta. Por exemplo, aloque territórios caracterizados por um déficit de qualquer elemento. Sua introdução adicional na dieta na forma de suplementos permite compensar a deficiência.
