Uma das definições de vida é a seguinte: "A vida é um modo de existência de corpos proteicos." Em nosso planeta, sem exceção, todos os organismos contêm substâncias orgânicas como proteínas. Este artigo descreverá proteínas simples e complexas, identificará diferenças na estrutura molecular e também considerará suas funções na célula.
O que são proteínas
Do ponto de vista da bioquímica, são polímeros orgânicos de alto peso molecular, cujos monômeros são 20 tipos de aminoácidos diferentes. Eles estão interconectados por ligações químicas covalentes, também chamadas de ligações peptídicas. Como os monômeros de proteínas são compostos anfotéricos, eles contêm um grupo amino e um grupo funcional carboxila. Uma ligação química CO-NH ocorre entre eles.
Se um polipeptídeo consiste em resíduos de aminoácidos, ele forma uma proteína simples. Moléculas de polímero contendo adicionalmente íons metálicos, vitaminas, nucleotídeos, carboidratos são proteínas complexas. Em seguida nósconsidere a estrutura espacial dos polipeptídeos.
Níveis de organização das moléculas de proteínas
Eles vêm em quatro configurações diferentes. A primeira estrutura é linear, é a mais simples e tem a forma de uma cadeia polipeptídica; durante sua espiralização, são formadas ligações de hidrogênio adicionais. Eles estabilizam a hélice, que é chamada de estrutura secundária. O nível terciário de organização tem proteínas simples e complexas, a maioria das células vegetais e animais. A última configuração, a quaternária, surge da interação de várias moléculas da estrutura nativa, unidas por coenzimas, esta é a estrutura de proteínas complexas que exercem diversas funções no organismo.
Diversidade de proteínas simples
Este grupo de polipeptídeos não é numeroso. Suas moléculas consistem apenas em resíduos de aminoácidos. As proteínas incluem, por exemplo, histonas e globulinas. Os primeiros são apresentados na estrutura do núcleo e são combinados com moléculas de DNA. O segundo grupo - globulinas - são considerados os principais componentes do plasma sanguíneo. Uma proteína como a gamaglobulina desempenha as funções de proteção imunológica e é um anticorpo. Esses compostos podem formar complexos que incluem carboidratos complexos e proteínas. Proteínas fibrilares simples, como colágeno e elastina, fazem parte do tecido conjuntivo, cartilagem, tendões e pele. Suas principais funções são construção e suporte.
Proteína tubulina faz parte dos microtúbulos, que são componentes dos cílios e flagelos de organismos unicelulares como ciliados, euglena, flagelados parasitas. A mesma proteína é encontrada em organismos multicelulares (flagelos espermáticos, cílios do ovo, epitélio ciliado do intestino delgado).
A proteína albumina desempenha uma função de armazenamento (por exemplo, clara de ovo). No endosperma de sementes de cereais - centeio, arroz, trigo - acumulam-se moléculas de proteína. Eles são chamados de inclusões celulares. Essas substâncias são utilizadas pelo germe da semente no início de seu desenvolvimento. Além disso, o alto teor de proteína nos grãos de trigo é um indicador muito importante da qualidade da farinha. O pão feito com farinha rica em glúten tem um sabor elevado e é mais saudável. O glúten está contido nas chamadas variedades de trigo duro. O plasma sanguíneo dos peixes do fundo do mar contém proteínas que os impedem de morrer de frio. Eles têm propriedades anticongelantes, evitando a morte do corpo em baixas temperaturas da água. Por outro lado, a parede celular de bactérias termofílicas que vivem em fontes geotérmicas contém proteínas que podem manter sua configuração natural (estrutura terciária ou quaternária) e não desnaturar na faixa de temperatura de +50 a + 90 °С.
Proteínas
São proteínas complexas, que se caracterizam por uma grande diversidade devido às diferentes funções que desempenham. Como observado anteriormente, esse grupo de polipeptídeos, além da parte proteica, contém um grupo prostético. Sob a influência de vários fatores, como alta temperatura, sais de metais pesados, álcalis e ácidos concentrados, as proteínas complexas podem alterar suaforma espacial, simplificando-a. Esse fenômeno é chamado de desnaturação. A estrutura de proteínas complexas é quebrada, as ligações de hidrogênio são quebradas e as moléculas perdem suas propriedades e funções. Como regra, a desnaturação é irreversível. Mas para alguns polipeptídeos que realizam funções catalíticas, motoras e de sinal, a renaturação é possível - restauração da estrutura natural da proteína.
Se a ação do fator desestabilizador ocorrer por muito tempo, a molécula de proteína é completamente destruída. Isso leva à clivagem das ligações peptídicas da estrutura primária. Não é mais possível restaurar a proteína e suas funções. Esse fenômeno é chamado de destruição. Um exemplo é a fervura de ovos de galinha: proteína líquida - albumina, que está na estrutura terciária, é completamente destruída.
Biossíntese de proteínas
Lembre-se mais uma vez que a composição dos polipeptídeos dos organismos vivos inclui 20 aminoácidos, entre os quais existem os essenciais. Estes são lisina, metionina, fenilalanina, etc. Eles entram na corrente sanguínea do intestino delgado após a quebra de produtos proteicos nele. Para sintetizar aminoácidos não essenciais (alanina, prolina, serina), fungos e animais usam compostos contendo nitrogênio. As plantas, sendo autótrofas, formam independentemente todos os monômeros compostos necessários, representando proteínas complexas. Para fazer isso, eles usam nitratos, amônia ou nitrogênio livre em suas reações de assimilação. Nos microrganismos, algumas espécies se fornecem com um conjunto completo de aminoácidos, enquanto em outras apenas alguns monômeros são sintetizados. EstágiosA biossíntese de proteínas ocorre nas células de todos os organismos vivos. A transcrição ocorre no núcleo e a tradução ocorre no citoplasma da célula.
A primeira etapa - a síntese do precursor do mRNA ocorre com a participação da enzima RNA polimerase. Ele quebra as pontes de hidrogênio entre as fitas de DNA e, em uma delas, de acordo com o princípio da complementaridade, monta uma molécula de pré-mRNA. Ele sofre fatiamento, ou seja, amadurece, e então sai do núcleo para o citoplasma, formando uma matriz de ácido ribonucleico.
Para a implementação da segunda etapa, é necessário ter organelas especiais - ribossomos, bem como moléculas de ácidos ribonucleicos informativos e de transporte. Outra condição importante é a presença de moléculas de ATP, pois as reações de troca plástica, que incluem a biossíntese de proteínas, ocorrem com absorção de energia.
Enzimas, sua estrutura e funções
Este é um grande grupo de proteínas (cerca de 2000) que atuam como substâncias que afetam a velocidade das reações bioquímicas nas células. Eles podem ser simples (trepsina, pepsina) ou complexos. As proteínas complexas consistem em uma coenzima e uma apoenzima. A especificidade da própria proteína em relação aos compostos sobre os quais ela atua determina a coenzima, e a atividade das proteínas é observada apenas quando o componente proteico está associado à apoenzima. A atividade catalítica de uma enzima não depende de toda a molécula, mas apenas do sítio ativo. Sua estrutura corresponde à estrutura química da substância catalisada de acordo com o princípio"chave-fechadura", então a ação das enzimas é estritamente específica. As funções das proteínas complexas são tanto a participação em processos metabólicos quanto seu uso como aceptores.
Classes de proteínas complexas
Eles foram desenvolvidos por bioquímicos com base em 3 critérios: propriedades físicas e químicas, características funcionais e características estruturais específicas das proteínas. O primeiro grupo inclui polipeptídeos que diferem em propriedades eletroquímicas. Eles são divididos em básicos, neutros e ácidos. Em relação à água, as proteínas podem ser hidrofílicas, anfifílicas e hidrofóbicas. O segundo grupo inclui enzimas, que foram consideradas por nós anteriormente. O terceiro grupo inclui polipeptídeos que diferem na composição química dos grupos prostéticos (estes são cromoproteínas, nucleoproteínas, metaloproteínas).
Vamos considerar as propriedades das proteínas complexas com mais detalhes. Por exemplo, uma proteína ácida que faz parte dos ribossomos contém 120 aminoácidos e é universal. É encontrado em organelas sintetizadoras de proteínas de células procarióticas e eucarióticas. Outro representante desse grupo, a proteína S-100, consiste em duas cadeias ligadas por um íon cálcio. Faz parte dos neurônios e da neuroglia - o tecido de sustentação do sistema nervoso. Uma propriedade comum de todas as proteínas ácidas é um alto teor de ácidos carboxílicos dibásicos: glutâmico e aspártico. As proteínas alcalinas incluem histonas - proteínas que fazem parte dos ácidos nucleicos do DNA e RNA. Uma característica de sua composição química é uma grande quantidade de lisina e arginina. As histonas, juntamente com a cromatina do núcleo, formam os cromossomos - as estruturas mais importantes da hereditariedade celular. Essas proteínas estão envolvidas nos processos de transcrição e tradução. As proteínas anfifílicas estão amplamente presentes nas membranas celulares, formando uma bicamada lipoprotéica. Assim, tendo estudado os grupos de proteínas complexas considerados acima, ficamos convencidos de que suas propriedades físico-químicas são determinadas pela estrutura do componente proteico e dos grupos protéticos.
Algumas proteínas complexas da membrana celular são capazes de reconhecer e responder a vários compostos químicos, como antígenos. Esta é uma função de sinalização das proteínas, é muito importante para os processos de absorção seletiva de substâncias provenientes do meio externo e para sua proteção.
Glicoproteínas e proteoglicanos
São proteínas complexas que diferem entre si na composição bioquímica dos grupos prostéticos. Se as ligações químicas entre o componente proteico e a parte carboidrato são covalentes-glicosídicas, tais substâncias são chamadas de glicoproteínas. Sua apoenzima é representada por moléculas de mono e oligossacarídeos, exemplos dessas proteínas são a protrombina, o fibrinogênio (proteínas envolvidas na coagulação do sangue). Hormônios cortico- e gonadotrópicos, interferons, enzimas de membrana também são glicoproteínas. Nas moléculas de proteoglicanos, a parte proteica é de apenas 5%, o restante recai sobre o grupo prostético (heteropolissacarídeo). Ambas as partes estão conectadas por uma ligação glicosídica dos grupos OH-treonina e arginina e dos grupos NH2-glutamina e lisina. As moléculas de proteoglicanos desempenham um papel muito importante no metabolismo água-sal da célula. Abaixo deapresenta uma tabela de proteínas complexas estudadas por nós.
| Glicoproteínas | Proteoglicanos |
| Componentes estruturais de grupos protéticos | |
| 1. Monossacarídeos (glicose, galactose, manose) | 1. Ácido Hialurônico |
| 2. Oligossacarídeos (m altose, lactose, sacarose) | 2. Ácido condroítico. |
| 3. Derivados amino acetilados de monossacarídeos | 3. Heparina |
| 4. Desoxissacarídeos | |
| 5. Ácidos neurâmico e siálico | |
Metaloproteínas
Essas substâncias contêm íons de um ou mais metais em suas moléculas. Considere exemplos de proteínas complexas pertencentes ao grupo acima. Estas são principalmente enzimas como a citocromo oxidase. Está localizado nas cristas das mitocôndrias e ativa a síntese de ATP. A ferrina e a transferrina são proteínas que contêm íons de ferro. O primeiro os deposita nas células e o segundo é uma proteína de transporte no sangue. Outra metaloproteína é a alfa-amelase, contém íons de cálcio, faz parte da saliva e do suco pancreático, participando da quebra do amido. A hemoglobina é tanto uma metaloproteína quanto uma cromoproteína. Desempenha as funções de uma proteína de transporte, transportando oxigênio. Como resultado, o composto oxiemoglobina é formado. Quando o monóxido de carbono, também chamado de monóxido de carbono, é inalado, suas moléculas formam um composto muito estável com a hemoglobina eritrocitária. Ele se espalha rapidamente pelos órgãos e tecidos, causando envenenamento.células. Como resultado, com a inalação prolongada de monóxido de carbono, a morte ocorre por asfixia. A hemoglobina também transfere parcialmente o dióxido de carbono formado nos processos de catabolismo. Com o fluxo sanguíneo, o dióxido de carbono entra nos pulmões e nos rins e deles - no ambiente externo. Em alguns crustáceos e moluscos, a hemocianina é a proteína transportadora de oxigênio. Em vez de ferro, contém íons de cobre, então o sangue dos animais não é vermelho, mas azul.
Funções da Clorofila
Como mencionamos anteriormente, proteínas complexas podem formar complexos com pigmentos - substâncias orgânicas coloridas. Sua cor depende de grupos cromofórmicos que absorvem seletivamente certos espectros de luz solar. Nas células vegetais existem plastídios verdes - cloroplastos contendo o pigmento clorofila. É constituído por átomos de magnésio e o álcool polihídrico fitol. Eles estão associados a moléculas de proteínas, e os próprios cloroplastos contêm tilacóides (placas) ou membranas conectadas em pilhas - grana. Eles contêm pigmentos fotossintéticos - clorofilas - e carotenóides adicionais. Aqui estão todas as enzimas usadas em reações fotossintéticas. Assim, as cromoproteínas, que incluem a clorofila, desempenham as funções mais importantes no metabolismo, nomeadamente nas reações de assimilação e dissimilação.
Proteínas virais
Eles são mantidos por representantes de formas de vida não celulares que fazem parte do Reino Vira. Os vírus não têm seu próprio aparelho de síntese de proteínas. Ácidos nucleicos, DNA ou RNA, podem causar a síntesepróprias partículas pela própria célula infectada com o vírus. Os vírus simples consistem apenas em moléculas de proteínas compactamente montadas em estruturas helicoidais ou poliédricas, como o vírus do mosaico do tabaco. Os vírus complexos têm uma membrana adicional que faz parte da membrana plasmática da célula hospedeira. Pode incluir glicoproteínas (vírus da hepatite B, vírus da varíola). A principal função das glicoproteínas é o reconhecimento de receptores específicos na membrana da célula hospedeira. Envelopes virais adicionais também incluem proteínas enzimáticas que garantem a replicação do DNA ou a transcrição do RNA. Com base no exposto, pode-se tirar a seguinte conclusão: as proteínas do envelope das partículas virais possuem uma estrutura específica que depende das proteínas da membrana da célula hospedeira.
Neste artigo, caracterizamos proteínas complexas, estudamos sua estrutura e funções nas células de vários organismos vivos.
