As proteínas são um dos elementos orgânicos importantes de qualquer célula viva do corpo. Desempenham muitas funções: suporte, sinalização, enzimática, transporte, estrutural, receptor, etc. As estruturas primárias, secundárias, terciárias e quaternárias das proteínas tornaram-se importantes adaptações evolutivas. De que são feitas essas moléculas? Por que a conformação correta das proteínas nas células do corpo é tão importante?
Componentes estruturais das proteínas
Os monômeros de qualquer cadeia polipeptídica são aminoácidos (AA). Esses compostos orgânicos de baixo peso molecular são bastante comuns na natureza e podem existir como moléculas independentes que desempenham suas próprias funções. Entre eles estão o transporte de substâncias, recepção, inibição ou ativação de enzimas.
Existem cerca de 200 aminoácidos biogênicos no total, mas apenas 20 deles podem ser monômeros de proteínas. Dissolvem-se facilmente em água, têm uma estrutura cristalina e muitos têm um sabor doce.
C químicaDo ponto de vista do AA, são moléculas que necessariamente contêm dois grupos funcionais: -COOH e -NH2. Com a ajuda desses grupos, os aminoácidos formam cadeias, conectando-se entre si por uma ligação peptídica.
Cada um dos 20 aminoácidos proteinogênicos tem seu próprio radical, dependendo das propriedades químicas que variam. De acordo com a composição de tais radicais, todos os AAs são classificados em vários grupos.
- Não polar: isoleucina, glicina, leucina, valina, prolina, alanina.
- Polar e sem carga: treonina, metionina, cisteína, serina, glutamina, asparagina.
- Aromáticos: tirosina, fenilalanina, triptofano.
- Polar e carregado negativamente: glutamato, aspartato.
- Polar e carregado positivamente: arginina, histidina, lisina.
Qualquer nível de organização da estrutura da proteína (primário, secundário, terciário, quaternário) é baseado em uma cadeia polipeptídica composta por AA. A única diferença é como essa sequência é dobrada no espaço e com a ajuda de quais ligações químicas essa conformação é mantida.
Estrutura primária da proteína
Qualquer proteína é formada nos ribossomos - organelas celulares não membranares que estão envolvidas na síntese da cadeia polipeptídica. Aqui, os aminoácidos são conectados uns aos outros usando uma forte ligação peptídica, formando uma estrutura primária. No entanto, essa estrutura primária da proteína é muito diferente da quaternária, portanto, é necessária uma maior maturação da molécula.
Proteínas comoelastina, histonas, glutationa, já com uma estrutura tão simples, são capazes de exercer suas funções no organismo. Para a grande maioria das proteínas, o próximo passo é a formação de uma conformação secundária mais complexa.
Estrutura da proteína secundária
A formação de ligações peptídicas é o primeiro passo na maturação da maioria das proteínas. Para que eles desempenhem suas funções, sua conformação local deve sofrer algumas alterações. Isso é conseguido com a ajuda de ligações de hidrogênio - frágeis, mas ao mesmo tempo numerosas conexões entre os centros básicos e ácidos das moléculas de aminoácidos.
É assim que se forma a estrutura secundária da proteína, que difere da quaternária pela simplicidade de montagem e conformação local. O último significa que nem toda a cadeia está sujeita à transformação. As ligações de hidrogênio podem se formar em vários locais de diferentes distâncias uns dos outros, e sua forma também depende do tipo de aminoácidos e do método de montagem.
Lisozima e pepsina são representantes de proteínas que possuem estrutura secundária. A pepsina está envolvida na digestão e a lisozima desempenha uma função protetora no corpo, destruindo as paredes celulares das bactérias.
Recursos da estrutura secundária
As conformações locais da cadeia peptídica podem diferir umas das outras. Várias dezenas já foram estudadas, e três delas são as mais comuns. Entre eles estão alfa hélice, camadas beta e torção beta.
Espiral Alfa –uma das conformações mais comuns da estrutura secundária da maioria das proteínas. É uma estrutura de haste rígida com um curso de 0,54 nm. Os radicais de aminoácidos apontam para fora
As espirais destras são as mais comuns, e as contrapartes canhotas às vezes podem ser encontradas. A função modeladora é realizada por ligações de hidrogênio, que estabilizam os cachos. A cadeia que forma a alfa-hélice contém muito pouca prolina e aminoácidos com carga polar.
- A espira beta é isolada em uma conformação separada, embora possa ser chamada de parte da camada beta. A linha inferior é a flexão da cadeia peptídica, que é suportada por ligações de hidrogênio. Normalmente, o local da curva em si consiste em 4-5 aminoácidos, entre os quais a presença de prolina é obrigatória. Este AK é o único com um esqueleto rígido e curto, o que lhe permite formar um auto-giro.
- A camada beta é uma cadeia de aminoácidos que forma várias curvas e as estabiliza com ligações de hidrogênio. Esta conformação é muito semelhante a uma folha de papel dobrada em um acordeão. Na maioria das vezes, as proteínas agressivas têm essa forma, mas há muitas exceções.
Distinguir entre beta-camada paralela e antiparalela. No primeiro caso, as extremidades C- e N- nas dobras e nas extremidades da cadeia coincidem, e no segundo caso não.
Estrutura terciária
Mais empacotamento de proteínas leva à formação de uma estrutura terciária. Esta conformação é estabilizada com a ajuda de ligações de hidrogênio, dissulfeto, hidrofóbicas e iônicas. Seu grande número permite torcer a estrutura secundária em uma mais complexa.forme e estabilize.
Separar proteínas globulares e fibrilares. A molécula de peptídeos globulares é uma estrutura esférica. Exemplos: albumina, globulina, histonas em estrutura terciária.
Proteínas fibrilares formam cordões fortes, cujo comprimento excede sua largura. Essas proteínas geralmente desempenham funções estruturais e modeladoras. Exemplos são fibroína, queratina, colágeno, elastina.
A estrutura das proteínas na estrutura quaternária da molécula
Se vários glóbulos se combinam em um complexo, forma-se a chamada estrutura quaternária. Essa conformação não é típica para todos os peptídeos, e é formada quando é necessário realizar funções importantes e específicas.
Cada glóbulo em uma proteína complexa é um domínio ou protômero separado. Coletivamente, a estrutura das proteínas da estrutura quaternária de uma molécula é chamada de oligômero.
Normalmente, tal proteína possui várias conformações estáveis que mudam constantemente umas às outras, seja dependendo do impacto de quaisquer fatores externos, seja quando é necessário realizar funções diferentes.
Uma diferença importante entre a estrutura terciária e quaternária de uma proteína são as ligações intermoleculares, que são responsáveis por conectar vários glóbulos. No centro de toda a molécula, muitas vezes há um íon metálico, que afeta diretamente a formação de ligações intermoleculares.
Estruturas de proteínas adicionais
Nem sempre uma cadeia de aminoácidos é suficiente para desempenhar as funções de uma proteína. NONa maioria dos casos, outras substâncias de natureza orgânica e inorgânica estão ligadas a essas moléculas. Como essa característica é característica do grande número de enzimas, a composição de proteínas complexas é geralmente dividida em três partes:
- Apoenzima é a parte proteica da molécula, que é uma sequência de aminoácidos.
- Coenzima não é uma proteína, mas uma parte orgânica. Pode incluir vários tipos de lipídios, carboidratos ou mesmo ácidos nucleicos. Isso inclui representantes de compostos biologicamente ativos, entre os quais existem vitaminas.
- Cofator - uma parte inorgânica, representada na grande maioria dos casos por íons metálicos.
A estrutura das proteínas na estrutura quaternária de uma molécula requer a participação de várias moléculas de diferentes origens, por isso muitas enzimas possuem três componentes ao mesmo tempo. Um exemplo é a fosfoquinase, uma enzima que garante a transferência de um grupo fosfato de uma molécula de ATP.
Onde é formada a estrutura quaternária de uma molécula de proteína?
A cadeia polipeptídica começa a ser sintetizada nos ribossomos da célula, mas a maturação da proteína ocorre em outras organelas. A molécula recém-formada deve entrar no sistema de transporte, que consiste na membrana nuclear, RE, aparelho de Golgi e lisossomos.
A complicação da estrutura espacial da proteína ocorre no retículo endoplasmático, onde não apenas se formam vários tipos de ligações (hidrogênio, dissulfeto, hidrofóbica, intermolecular, iônica), mas também coenzima e cofator. Isso forma um quaternárioestrutura da proteína.
Quando a molécula está completamente pronta para o trabalho, ela entra no citoplasma da célula ou no aparelho de Golgi. Neste último caso, esses peptídeos são empacotados em lisossomos e transportados para outros compartimentos da célula.
Exemplos de proteínas oligoméricas
A estrutura quaternária é a estrutura das proteínas, projetada para contribuir para o desempenho de funções vitais em um organismo vivo. A conformação complexa das moléculas orgânicas permite, em primeiro lugar, influenciar o trabalho de muitos processos metabólicos (enzimas).
Proteínas biologicamente importantes são hemoglobina, clorofila e hemocianina. O anel de porfirina é a base dessas moléculas, em cujo centro está um íon metálico.
Hemoglobina
A estrutura quaternária da molécula de proteína da hemoglobina consiste em 4 glóbulos conectados por ligações intermoleculares. No centro está uma porfina com um íon ferroso. A proteína é transportada no citoplasma dos eritrócitos, onde ocupam cerca de 80% do volume total do citoplasma.
A base da molécula é o heme, que tem uma natureza mais inorgânica e é de cor vermelha. É também o principal produto de degradação da hemoglobina no fígado.
Todos sabemos que a hemoglobina desempenha uma importante função de transporte - a transferência de oxigênio e dióxido de carbono por todo o corpo humano. A conformação complexa da molécula de proteína forma centros ativos especiais, que são capazes de ligar os gases correspondentes à hemoglobina.
Quando um complexo proteína-gás é formado, as chamadas oxiemoglobina e carboemoglobina são formadas. No entanto, há mais umuma variedade de tais associações, que é bastante estável: carboxihemoglobina. É um complexo de proteína e monóxido de carbono, cuja estabilidade explica os ataques de asfixia com toxicidade excessiva.
Clorofila
Outro representante de proteínas com estrutura quaternária, cujas ligações de domínio já são suportadas por um íon magnésio. A principal função de toda a molécula é a participação nos processos de fotossíntese nas plantas.
Existem diferentes tipos de clorofilas, que diferem entre si nos radicais do anel de porfirina. Cada uma dessas variedades é marcada com uma letra separada do alfabeto latino. Por exemplo, as plantas terrestres são caracterizadas pela presença de clorofila a ou clorofila b, enquanto as algas também contêm outros tipos dessa proteína.
Hemocianina
Esta molécula é um análogo da hemoglobina em muitos animais inferiores (artrópodes, moluscos, etc.). A principal diferença na estrutura de uma proteína com estrutura molecular quaternária é a presença de um íon de zinco em vez de um íon de ferro. A hemocianina tem uma cor azulada.
Às vezes as pessoas se perguntam o que aconteceria se substituíssemos a hemoglobina humana por hemocianina. Nesse caso, o conteúdo usual de substâncias no sangue e, em particular, aminoácidos, é perturbado. A hemocianina também é instável para formar um complexo com o dióxido de carbono, então o "sangue azul" teria uma tendência a formar coágulos sanguíneos.
