O sistema linfático humano desempenha uma série de importantes funções protetoras que impedem o desenvolvimento de microrganismos patogênicos ou vírus em meios líquidos, células e tecidos. Os linfócitos B são responsáveis pela imunidade humoral, que, com a maturação, sintetizam imunoglobulinas (Ig). A estrutura dessas substâncias permite encontrar, marcar e destruir antígenos que entraram no corpo. Quais são as características das moléculas?
Células de plasma
Todas as células linfáticas do corpo humano são divididas em dois grandes grupos: linfócitos T e linfócitos B. Os primeiros são responsáveis pela imunidade celular, absorvendo antígenos no processo de fagocitose. A tarefa deste último é sintetizar anticorpos específicos - imunidade humoral.
Os linfócitos B são determinados em órgãos linfoides secundários (linfonodos, baço) e então formam uma população de plasmócitos, também chamados de plasmócitos. Eles migram ainda mais para a medula óssea vermelha, membranas mucosas e tecidos.
Plasmócitos atingem tamanhos grandes (até 20 mícrons), coram basofílicamente, ou seja, em roxo com a ajuda de corantes. No centrodessas células é um grande núcleo com aglomerados característicos de heterocromatina, que se assemelham aos raios de uma roda.
O citoplasma fica mais claro que o núcleo. Abriga um poderoso centro de transporte, constituído pelo retículo endoplasmático e pelo aparelho de Golgi. AH é bastante desenvolvido, formando o chamado pátio claro da cela.
Todas essas estruturas visam a síntese de anticorpos responsáveis pela imunidade humoral. A estrutura da molécula de imunoglobulina tem características próprias, por isso é importante a maturação gradual e de alta qualidade dessas estruturas no processo de síntese.
Na verdade, é por isso que uma rede tão densa de EPS e do aparelho de Golgi foi desenvolvida. Além disso, o aparato genético das células plasmáticas, encerrado no núcleo, visa principalmente a síntese de proteínas de anticorpos. As células plasmáticas maduras são um exemplo de alto grau de determinação, então raramente se dividem.
A estrutura dos anticorpos de imunoglobulina
Essas moléculas altamente especializadas são glicoproteínas porque possuem partes de proteínas e carboidratos. Estamos interessados no esqueleto das imunoglobulinas.
Uma molécula consiste em 4 cadeias peptídicas: duas pesadas (cadeias H) e duas leves (cadeias L). Eles se conectam por meio de ligações dissulfeto e, como resultado, podemos observar a forma da molécula, lembrando um estilingue.
A estrutura das imunoglobulinas visa conectar-se com antígenos usando fragmentos Fab específicos. Nas extremidades livres do “estilingue”, cada uma dessas regiões é formada por dois domínios variáveis: um de pesado e um deum da cadeia leve. Os domínios permanentes servem como um andaime (3 em cada cadeia pesada e um em cadeias leves).
A mobilidade das extremidades variáveis da imunoglobulina é fornecida pela presença de uma área de dobradiça no local onde uma ligação dissulfeto é formada entre duas cadeias H. Isso simplifica muito o processo de interação antígeno-anticorpo.
A terceira extremidade da molécula, que não interage com moléculas estranhas, permanece desconsiderada. É chamada de região Fc e é responsável pela fixação da imunoglobulina às membranas dos plasmócitos e outras células. A propósito, as cadeias leves podem ser de dois tipos: kappa (κ) e lambda (λ). Estão interligadas por pontes dissulfureto e existem também cinco tipos de cadeias pesadas, segundo as quais se classificam os diferentes tipos de imunoglobulinas. Estas são cadeias α-(alfa), δ-(delta), ε-(épsilon), γ-(gama) Μ-(mu).
Alguns anticorpos são capazes de formar estruturas poliméricas que são estabilizadas por peptídeos J adicionais. É assim que se formam dímeros, trímeros, tetrâmeros ou pentômeros de Ig de um certo tipo.
Outra cadeia S adicional é característica das imunoglobulinas secretoras, cuja estrutura e bioquímica permitem que funcionem nas membranas mucosas da boca ou dos intestinos. Essa cadeia extra impede que enzimas naturais quebrem moléculas de anticorpos.
A estrutura e as classes das imunoglobulinas
A variedade de anticorpos em nosso corpo predetermina a variabilidade das funções da imunidade humoral. Cada classe de Igtem suas próprias características distintivas, pelas quais não é difícil adivinhar seu papel no sistema imunológico.
A estrutura e as funções das imunoglobulinas são diretamente dependentes umas das outras. No nível molecular, eles diferem na sequência de aminoácidos da cadeia pesada, cujos tipos já mencionamos. Portanto, existem 5 tipos de imunoglobulinas: IgG, IgA, IgE, IgM e IgD.
Características da imunoglobulina G
IgG não forma polímeros e não se integra às membranas celulares. A presença de uma cadeia gama-pesada foi revelada na composição das moléculas.
Uma característica distintiva desta classe é o fato de que apenas esses anticorpos são capazes de penetrar na barreira placentária e formar a defesa imunológica do feto.
IgG compõe 70-80% de todos os anticorpos séricos, de modo que as moléculas são facilmente detectadas por métodos laboratoriais. No sangue, 12 g/l é o conteúdo médio dessa classe, e esse valor geralmente é alcançado aos 12 anos.
A estrutura da imunoglobulina G permite realizar as seguintes funções:
- Desintoxicação.
- Opsonização de antígenos.
- Iniciando citólise mediada por complemento.
- Apresentação do antígeno para células assassinas.
- Garantindo a imunidade do recém-nascido.
Imunoglobulina A: características e funções
Esta classe de anticorpo ocorre em duas formas: soro e secretora.
No soro sanguíneo, IgA compõe 10-15% de todos os anticorpos, e sua quantidade médiaé de 2,5 g/l aos 10 anos de idade.
Estamos mais interessados na forma secretora da imunoglobulina A, pois cerca de 60% das moléculas dessa classe de anticorpos estão concentradas nas mucosas do corpo.
A estrutura da imunoglobulina A também se distingue pela sua variabilidade devido à presença de um peptídeo J, que pode participar da formação de dímeros, trímeros ou tetrâmeros. Devido a isso, um desses complexos de anticorpos é capaz de se ligar a um grande número de antígenos.
Durante a formação de IgA, outro componente é ligado à molécula - a proteína S. Sua principal tarefa é proteger todo o complexo da ação destrutiva de enzimas e outras células do sistema linfático humano.
Imunoglobulina A é encontrada nas membranas mucosas do trato gastrointestinal, sistema geniturinário e trato respiratório. As moléculas de IgA envolvem partículas antigênicas, impedindo sua adesão às paredes dos órgãos ocos.
As funções desta classe de anticorpos são as seguintes:
- Neutralização de antígenos.
- A primeira barreira de todas as moléculas de imunidade humoral.
- Opsonize e rotule antígenos.
Imunoglobulina M
Representantes da classe IgM se distinguem pelos grandes tamanhos moleculares, pois seus complexos são pentâmeros. Toda a estrutura é suportada por uma proteína J, e a espinha dorsal da molécula são as cadeias pesadas do tipo nu.
A estrutura pentamérica é característica da forma secretora desta imunoglobulina, mas também existem monômeros. Estes últimos estão ligados a membranasLinfócitos B, ajudando assim as células a detectar elementos patogênicos em fluidos corporais.
Apenas 5-10% é IgM no soro sanguíneo, e seu conteúdo em média não excede 1 g/l. Os anticorpos desta classe são os mais antigos em termos evolutivos e são sintetizados apenas pelos linfócitos B e seus precursores (os plasmócitos não são capazes disso).
O número de anticorpos M aumenta em recém-nascidos, porque. este é um fator na secreção intensa de IgG. Essa estimulação tem um efeito positivo no desenvolvimento da imunidade do bebê.
A estrutura da imunoglobulina M não permite que ela atravesse as barreiras placentárias, portanto, a detecção desses anticorpos nos fluidos fetais torna-se um sinal de violação dos mecanismos metabólicos, infecção ou defeito na placenta.
funções IgM:
- Neutralização.
- Opsonização.
- Ativação da citólise dependente do complemento.
- Formação da imunidade do recém-nascido.
Características da imunoglobulina D
Esse tipo de anticorpo tem sido pouco estudado, portanto, seu papel no organismo não é totalmente compreendido. A IgD ocorre apenas na forma de monômeros; no soro sanguíneo, essas moléculas representam não mais que 0,2% de todos os anticorpos (0,03 g/l).
A principal função da imunoglobulina D é a recepção dentro da membrana dos linfócitos B, mas apenas 15% de toda a população dessas células tem IgD. Os anticorpos são ligados usando o terminal Fc da molécula e as cadeias pesadas pertencem à classe delta.
Estrutura e funçõesimunoglobulina E
Esta classe compõe uma pequena fração de todos os anticorpos séricos (0,00025%). A IgE, também conhecida como reagina, é altamente citofílica: os monômeros dessas imunoglobulinas estão ligados às membranas dos mastócitos e basófilos. Como resultado, a IgE afeta a produção de histamina, o que leva ao desenvolvimento de reações inflamatórias.
cadeias pesadas do tipo épsilon estão presentes na estrutura da imunoglobulina E.
Por causa da pequena quantidade, esses anticorpos são muito difíceis de detectar por métodos laboratoriais no soro sanguíneo. IgE elevada é um importante sinal diagnóstico de reações alérgicas.
Conclusões
A estrutura das imunoglobulinas afeta diretamente suas funções no corpo. A imunidade humoral desempenha um grande papel na manutenção da homeostase, portanto, todos os anticorpos devem funcionar de forma clara e suave.
Os conteúdos de todas as classes Ig são estritamente definidos para humanos. Quaisquer alterações registradas no laboratório podem ser a razão para o desenvolvimento de processos patológicos. Isto é o que os médicos usam em sua prática.
