Enzimas são proteínas globulares que ajudam todos os processos celulares a prosseguir. Como todos os catalisadores, eles não podem reverter a reação, mas servem para acelerá-la.
Localização de enzimas na célula
Dentro da célula, enzimas individuais geralmente estão contidas e atuam em organelas estritamente definidas. A localização das enzimas está diretamente relacionada à função que essa parte da célula normalmente desempenha.
Quase todas as enzimas de glicólise estão localizadas no citoplasma. As enzimas do ciclo do ácido tricarboxílico estão na matriz mitocondrial. As substâncias ativas da hidrólise estão contidas nos lisossomos.
Os tecidos e órgãos individuais de animais e plantas diferem não apenas no conjunto de enzimas, mas também em sua atividade. Esta característica dos tecidos é utilizada na clínica no diagnóstico de certas doenças.
Há também características relacionadas à idade na atividade e no conjunto de enzimas nos tecidos. Eles são mais claramente visíveis durante o desenvolvimento embrionário durante a diferenciação tecidual.
Nomenclatura enzimática
Existem vários sistemas de nomenclatura, cada um dos quais leva em conta as propriedades das enzimas em uma extensão diferente.
- Trivial. Os nomes das substâncias são dados aleatoriamente. Por exemplo, pepsina (pepsis - "digestão", grego) e tripsina (tripsis - "fino", grego)
- Racional. O nome da enzima consiste no substrato e na terminação "-ase". Por exemplo, a amilase acelera a hidrólise do amido (amilo - "amido", grego).
- Moscou. Foi adotado em 1961 pela Comissão Internacional de Nomenclatura Enzimática no 5º Congresso Internacional de Bioquímica. O nome da substância é formado pelo substrato e pela reação que é catalisada (acelerada) pela enzima. Se a função das enzimas é transferir um grupo de átomos de uma molécula (substrato) para outra (aceptor), o nome do catalisador inclui o nome químico do aceptor. Por exemplo, na reação de transferência de um grupo amino da alanina para o ácido 2-hidroxiglutárico, a enzima alanina: 2-oxoglutarato aminotransferase está envolvida. O nome reflete:
- substrato - alanina;
- aceptor - ácido 2-oxoglutárico;
- um grupo amino é transferido na reação.
A Comissão Internacional compilou uma lista de todas as enzimas conhecidas, que é constantemente atualizada. Isso se deve à descoberta de novas substâncias.
Classificação das enzimas
Existem duas maneiras de dividir as enzimas em grupos. A primeira oferece duas classes dessas substâncias:
- simples - consiste apenas em proteínas;
- complexo - contém uma parte proteica (apoenzima) e uma parte não proteica chamada coenzima.
Na parte não proteicaenzima complexa pode incluir vitaminas. A interação com outras substâncias ocorre através do centro ativo. A molécula inteira da enzima não participa do processo.
As propriedades das enzimas, como outras proteínas, são determinadas por sua estrutura. Dependendo disso, os catalisadores aceleram apenas suas reações.
O segundo método de classificação divide as substâncias de acordo com a função das enzimas. O resultado são seis classes:
- oxidorredutase;
- transferases;
- hidrolases;
- isomerase;
- lyases;
- ligases.
Estes são grupos geralmente aceitos, eles diferem não apenas nos tipos de reações que regulam as enzimas neles. Substâncias de grupos diferentes têm estruturas diferentes. E as funções das enzimas em uma célula, portanto, não podem ser as mesmas.
Oxidorredutases - redox
A principal função das enzimas do primeiro grupo é a aceleração das reações redox. Uma característica: a capacidade de formar cadeias de enzimas oxidativas nas quais elétrons ou átomos de hidrogênio são transferidos do primeiro substrato para o aceptor final. Essas substâncias são separadas de acordo com o princípio de trabalho ou o local de trabalho na reação.
- As desidrogenases aeróbicas (oxidases) aceleram a transferência de elétrons ou prótons diretamente para os átomos de oxigênio. Os anaeróbicos realizam as mesmas ações, mas em reações que ocorrem sem a transferência de elétrons ou átomos de hidrogênio para átomos de oxigênio.
- Primárioas desidrogenases catalisam o processo de remoção de átomos de hidrogênio da substância oxidada (substrato primário). Secundário - acelerar a remoção de átomos de hidrogênio do substrato secundário, eles foram obtidos usando desidrogenase primária.
Outra característica: sendo catalisadores de dois componentes com um conjunto muito limitado de coenzimas (grupos ativos), eles podem acelerar uma grande variedade de reações redox. Isto é conseguido por um grande número de opções: a mesma coenzima pode unir diferentes apoenzimas. Em cada caso, uma oxidorredutase especial é obtida com propriedades próprias.
Existe outra função das enzimas deste grupo, que não pode ser ignorada - elas aceleram o curso dos processos químicos associados à liberação de energia. Tais reações são chamadas de exotérmicas.
Transferências - operadoras
Essas enzimas desempenham a função de acelerar as reações de transferência de resíduos moleculares e grupos funcionais. Por exemplo, fosfofrutoquinase.
Oito grupos de catalisadores são distinguidos com base no grupo transferido. Vejamos apenas alguns deles.
- Fosfotransferases - ajudam a transferir resíduos de ácido fosfórico. Eles são divididos em subclasses de acordo com o destino (álcool, carboxila e outros).
- Aminotransferases – acelera as reações de transaminação de aminoácidos.
- Glicosiltransferases - transferem resíduos de glicosil de moléculas de éster de fósforo para moléculas de mono e polissacarídeos. Fornecer reaçõesdegradação e síntese de oligo ou polissacarídeos em plantas e animais. Por exemplo, eles estão envolvidos na quebra da sacarose.
- Aciltransferases transferem resíduos de ácidos carboxílicos para aminas, álcoois e aminoácidos. Acil-coenzima-A é uma fonte universal de grupos acil. Pode ser considerado como um grupo ativo de aciltransferases. Acil ácido acético é mais comumente tolerado.
Hidrolases - divisão com água
Neste grupo, as enzimas atuam como catalisadores para as reações de divisão (menos frequentemente síntese) de compostos orgânicos, nas quais a água está envolvida. As substâncias deste grupo estão contidas nas células e no suco digestivo. Moléculas de catalisadores no trato gastrointestinal consistem em um componente.
A localização dessas enzimas são os lisossomos. Desempenham as funções protetoras das enzimas na célula: decompõem as substâncias estranhas que passaram pela membrana. Eles também destroem as substâncias que não são mais necessárias para a célula, para as quais os lisossomos foram apelidados de organizadores.
Seu outro "apelido" é suicídios celulares, pois são a principal ferramenta para autólise celular. Se ocorrer uma infecção, iniciam-se processos inflamatórios, a membrana do lisossomo torna-se permeável e as hidrolases entram no citoplasma, destruindo tudo em seu caminho e destruindo a célula.
Separe vários tipos de catalisadores deste grupo:
- esterases - responsáveis pela hidrólise de ésteres de álcool;
- glicosidases - acelera a hidrólise de glicosídeos, dependendoque isômero eles agem, secretam α- ou β-glicosidases;
- hidrolases peptídicas são responsáveis pela hidrólise de ligações peptídicas em proteínas, e sob certas condições para sua síntese, mas este método de síntese de proteínas não é usado em uma célula viva;
- amidases - responsáveis pela hidrólise de amidas ácidas, por exemplo, a urease catalisa a quebra da uréia em amônia e água.
Isomerases - transformação da molécula
Essas substâncias aceleram as mudanças dentro de uma única molécula. Eles podem ser geométricos ou estruturais. Isso pode acontecer de várias maneiras:
- transferência de átomos de hidrogênio;
- movendo o grupo fosfato;
- mudando a disposição dos grupos atômicos no espaço;
- movendo a ligação dupla.
Isomerização pode ser ácidos orgânicos, carboidratos ou aminoácidos. As isomerases podem converter aldeídos em cetonas e, inversamente, rearranjar a forma cis para a forma trans e vice-versa. Para entender melhor qual a função das enzimas deste grupo, é necessário conhecer as diferenças de isômeros.
Liases cortam laços
Essas enzimas aceleram a quebra não hidrolítica de compostos orgânicos por ligações:
- carbono-carbono;
- fósforo-oxigênio;
- carbono-enxofre;
- carbono-nitrogênio;
- carbono-oxigênio.
Neste caso, produtos simples como dióxido de carbono, água, amônia são liberados e ligações duplas são fechadas. Poucas dessas reações podem ir na direção oposta, as enzimas correspondentes nasnestas condições catalisam os processos não só de decaimento, mas também de síntese.
Liases são classificadas de acordo com o tipo de ligação que quebram. São enzimas complexas.
Reticulação da Ligase
A principal função das enzimas deste grupo é a aceleração das reações de síntese. Sua característica é a conjugação da criação com a decomposição de substâncias capazes de fornecer energia para a implementação do processo biossintético. Existem seis subclasses de acordo com o tipo de conexão formada. Cinco deles são idênticos aos subgrupos de liase, e o sexto é responsável por criar a ligação nitrogênio-metal.
Algumas ligases estão envolvidas em processos celulares especialmente importantes. Por exemplo, a DNA ligase está envolvida na replicação do ácido desoxirribonucleico. Ele reticula quebras de fita simples, criando novas ligações fosfodiéster. É ela quem conecta os fragmentos de Okazaki.
A mesma enzima é usada ativamente na engenharia genética. Ele permite que os cientistas costurem moléculas de DNA das peças de que precisam, criando cadeias únicas de ácido desoxirribonucleico. Qualquer informação pode ser colocada neles, criando assim uma fábrica para a produção das proteínas necessárias. Por exemplo, você pode costurar no DNA de uma bactéria um pedaço que é responsável pela síntese de insulina. E quando a célula traduzirá suas próprias proteínas, ao mesmo tempo produzirá uma substância útil necessária para fins médicos. Tudo o que resta é limpá-lo e isso ajudará muitas pessoas doentes.
O enorme papel das enzimas no corpo
Eles podemaumentar a velocidade da reação em mais de dez vezes. É simplesmente necessário para o funcionamento normal da célula. E as enzimas estão envolvidas em todas as reações. Portanto, as funções das enzimas no corpo são diversas, como todos os processos em andamento. E a falha desses catalisadores leva a sérias consequências.
As enzimas são amplamente utilizadas em alimentos, indústria leve, medicina: são usadas para fazer queijos, salsichas, alimentos enlatados e fazem parte de sabão em pó. Também são utilizados na fabricação de materiais fotográficos.
