Nosso artigo será dedicado ao estudo das propriedades das substâncias que são a base do fenômeno da vida na Terra. As moléculas de proteína estão presentes em formas não celulares - vírus, fazem parte do citoplasma e organelas de células procarióticas e nucleares. Junto com os ácidos nucleicos, eles formam a substância da hereditariedade - cromatina e formam os principais componentes do núcleo - cromossomos. Sinalização, construção, catalítica, proteção, energia - esta é uma lista de funções biológicas que as proteínas desempenham. As propriedades físico-químicas das proteínas são sua capacidade de dissolver, precipitar e salinizar. Além disso, são capazes de desnaturar e são, por sua natureza química, compostos anfotéricos. Vamos explorar mais essas propriedades das proteínas.
Tipos de monômeros de proteínas
20 tipos de α-aminoácidos são as unidades estruturais das proteínas. Além do radical hidrocarboneto, eles contêm NH2- grupo amino e COOH-grupo carboxila. Os grupos funcionais determinam as propriedades ácidas e básicas dos monômeros de proteínas. Portanto, em química orgânica, os compostos dessa classe são chamados de substâncias anfotéricas. Os íons de hidrogênio do grupo carboxila dentro da molécula podem ser separados e ligados a grupos amino. O resultado é um sal interno. Se vários grupos carboxila estiverem presentes na molécula, o composto será ácido, como ácido glutâmico ou aspártico. Se os grupos amino predominam, os aminoácidos são básicos (histidina, lisina, arginina). Com um número igual de grupos funcionais, a solução peptídica tem uma reação neutra. Foi estabelecido que a presença de todos os três tipos de aminoácidos afeta as características que as proteínas terão. As propriedades físico-químicas das proteínas: solubilidade, pH, carga da macromolécula, são determinadas pela proporção de aminoácidos ácidos e básicos.
Quais fatores afetam a solubilidade dos peptídeos
Vamos descobrir todos os critérios necessários dos quais dependem os processos de hidratação ou solvatação das macromoléculas proteicas. São eles: configuração espacial e peso molecular, determinados pelo número de resíduos de aminoácidos. Também leva em consideração a proporção de partes polares e apolares - radicais localizados na superfície da proteína na estrutura terciária e a carga total da macromolécula polipeptídica. Todas as propriedades acima afetam diretamente a solubilidade da proteína. Vamos dar uma olhada neles mais de perto.
Glóbulos e sua capacidade de hidratação
Se a estrutura externa do peptídeo tem uma forma esférica, então é costume falar sobre sua estrutura globular. É estabilizado por ligações hidrofóbicas e hidrofóbicas, bem como pelas forças de atração eletrostática de partes de cargas opostas da macromolécula. Por exemplo, a hemoglobina, que transporta moléculas de oxigênio pelo sangue, em sua forma quaternária é composta por quatro fragmentos de mioglobina, unidos pelo heme. Proteínas do sangue, como albuminas, α- e ϒ-globulinas, interagem facilmente com substâncias do plasma sanguíneo. A insulina é outro peptídeo globular que regula os níveis de glicose no sangue em mamíferos e humanos. As partes hidrofóbicas de tais complexos peptídicos estão localizadas no meio da estrutura compacta, enquanto as partes hidrofílicas estão localizadas em sua superfície. Isso lhes proporciona a preservação de propriedades nativas no meio líquido do corpo e as combina em um grupo de proteínas solúveis em água. A exceção são as proteínas globulares que formam a estrutura em mosaico das membranas das células humanas e animais. Estão associados a glicolipídios e são insolúveis no fluido intercelular, o que garante seu papel de barreira na célula.
Peptídeos fibrilares
Colágeno e elastina, que fazem parte da derme e determinam sua firmeza e elasticidade, possuem estrutura filamentosa. Eles são capazes de se esticar, alterando sua configuração espacial. A fibroína é uma proteína de seda natural produzida por larvas de bicho-da-seda. Contém fibras estruturais curtas, constituídas por aminoácidos com pequena massa e comprimento molecular. Estes são, em primeiro lugar, serina, alanina e glicina. Deleas cadeias polipeptídicas são orientadas no espaço nas direções vertical e horizontal. A substância pertence aos polipeptídeos estruturais e tem uma forma em camadas. Ao contrário dos polipeptídeos globulares, a solubilidade de uma proteína que consiste em fibrilas é muito baixa, uma vez que os radicais hidrofóbicos de seus aminoácidos ficam na superfície da macromolécula e repelem partículas de solventes polares.
Queratinas e características de sua estrutura
Considerando o grupo de proteínas estruturais de forma fibrilar, como a fibroína e o colágeno, é necessário deter-se em mais um grupo de peptídeos amplamente distribuídos na natureza - as queratinas. Eles servem de base para partes do corpo humano e animal como cabelos, unhas, penas, lã, cascos e garras. O que é queratina em termos de sua estrutura bioquímica? Foi estabelecido que existem dois tipos de peptídeos. A primeira tem a forma de uma estrutura secundária em espiral (α-queratina) e é a base do cabelo. O outro é representado por fibrilas em camadas mais rígidas - esta é a β-queratina. Pode ser encontrado nas partes duras do corpo dos animais: cascos, bicos de pássaros, escamas de répteis, garras de mamíferos predadores e pássaros. O que é queratina, com base no fato de que seus aminoácidos, como valina, fenilalanina, isoleucina, contêm um grande número de radicais hidrofóbicos? É uma proteína insolúvel em água e outros solventes polares que desempenha funções protetoras e estruturais.
Efeito do pH do meio na carga do polímero proteico
Anteriormente mencionamos que os grupos funcionais das proteínasmonômeros - aminoácidos, determine suas propriedades. Acrescentamos agora que a carga do polímero também depende deles. Radicais iônicos - grupos carboxila de ácidos glutâmico e aspártico e grupos amino de arginina e histidina - afetam a carga geral do polímero. Eles também se comportam de forma diferente em soluções ácidas, neutras ou alcalinas. A solubilidade da proteína também depende desses fatores. Assim, em pH <7, a solução contém uma concentração excessiva de prótons de hidrogênio, que inibem a quebra de carboxila, de modo que a carga positiva total na molécula de proteína aumenta.
O acúmulo de cátions na proteína também aumenta no caso de um meio de solução neutro e com excesso de monômeros de arginina, histidina e lisina. Em um ambiente alcalino, a carga negativa da molécula do polipeptídeo aumenta, pois o excesso de íons hidrogênio é gasto na formação de moléculas de água pela ligação de grupos hidroxila.
Fatores que determinam a solubilidade das proteínas
Vamos imaginar uma situação em que o número de cargas positivas e negativas em uma hélice de proteína seja o mesmo. O pH do meio neste caso é chamado de ponto isoelétrico. A carga total da própria macromolécula peptídica torna-se zero e sua solubilidade em água ou outro solvente polar será mínima. As provisões da teoria da dissociação eletrolítica afirmam que a solubilidade de uma substância em um solvente polar consistindo de dipolos será tanto maior quanto mais polarizadas forem as partículas do composto dissolvido. Eles também explicam os fatores que determinam a solubilidadeproteínas: seu ponto isoelétrico e a dependência da hidratação ou solvatação do peptídeo na carga total de sua macromolécula. A maioria dos polímeros desta classe contém um excesso de grupos -COO- e tem propriedades ligeiramente ácidas. Uma exceção serão as proteínas de membrana e peptídeos mencionados anteriormente que fazem parte da substância nuclear da hereditariedade - cromatina. Estas últimas são chamadas de histonas e possuem propriedades básicas pronunciadas devido à presença de um grande número de grupos amino na cadeia do polímero.
Comportamento de proteínas em um campo elétrico
Para fins práticos, muitas vezes torna-se necessário separar, por exemplo, proteínas do sangue em frações ou macromoléculas individuais. Para fazer isso, você pode usar a capacidade das moléculas de polímero carregadas de se moverem a uma certa velocidade para os eletrodos em um campo elétrico. Uma solução contendo peptídeos de diferentes massas e cargas é colocada em um carreador: papel ou gel especial. Ao passar impulsos elétricos, por exemplo, através de uma porção do plasma sanguíneo, são obtidas até 18 frações de proteínas individuais. Entre eles: todos os tipos de globulinas, bem como a proteína albumina, que não é apenas o componente mais importante (é responsável por até 60% da massa de peptídeos do plasma sanguíneo), mas também desempenha um papel central nos processos de osmose e circulação sanguínea.
Como a concentração de sal afeta a solubilidade da proteína
A capacidade dos peptídeos de formar não apenas géis, espumas e emulsões, mas também soluções é uma propriedade importante que reflete suas características físico-químicas. Por exemplo, previamente estudadoalbuminas encontradas no endosperma de sementes de cereais, leite e soro sanguíneo formam rapidamente soluções aquosas com concentração de sais neutros, como cloreto de sódio, na faixa de 3 a 10 por cento. Usando o exemplo das mesmas albuminas, pode-se descobrir a dependência da solubilidade da proteína na concentração de sal. Dissolvem-se bem em solução insaturada de sulfato de amônio, e em solução supersaturada precipitam de forma reversível e, com nova diminuição da concentração de sal pela adição de uma porção de água, restauram sua camada de hidratação.
Salgamento
As reações químicas descritas acima de peptídeos com soluções de sais formadas por ácidos fortes e álcalis são chamadas de s alting out. Baseia-se no mecanismo de interação de grupos funcionais carregados da proteína com íons de sal - cátions metálicos e ânions de resíduos ácidos. Ele termina com uma perda de carga na molécula peptídica, uma diminuição em sua concha de água e a adesão de partículas de proteína. Como resultado, eles se precipitam, o que discutiremos mais adiante.
Precipitação e desnaturação
Acetona e álcool etílico destroem a camada de água que envolve a proteína na estrutura terciária. No entanto, isso não é acompanhado pela neutralização da carga total sobre ele. Este processo é chamado de precipitação, a solubilidade da proteína é drasticamente reduzida, mas não termina com a desnaturação.
Moléculas peptídicas em seu estado nativo são muito sensíveis a muitos parâmetros ambientais, por exemplo, paratemperatura e concentração de compostos químicos: sais, ácidos ou álcalis. O fortalecimento da ação de ambos os fatores no ponto isoelétrico leva à destruição completa das ligações intramoleculares estabilizadoras (pontes dissulfeto, ligações peptídicas), covalentes e de hidrogênio no polipeptídeo. Especialmente rapidamente sob tais condições, os peptídeos globulares desnaturam, enquanto perdem completamente suas propriedades físico-químicas e biológicas.
