Todas as proteínas do nosso corpo são construídas a partir de aminoácidos. Existem muitas proteínas no corpo e existem apenas 20 blocos de construção - os aminoácidos de que são compostos. Assim, as proteínas diferem umas das outras em um conjunto de aminoácidos e sua sequência. A cisteína é um dos 20 aminoácidos.
Cisteína - o que é?
Cisteína é um aminoácido alifático contendo enxofre. Alifático - contendo apenas ligações saturadas. Como qualquer aminoácido, a fórmula da cisteína inclui um grupo carboxila (-COOH) e amino (-NH2), bem como um tiol único (-SH). O grupo tiol (outro nome é sulfidrila) inclui um átomo de enxofre e um átomo de hidrogênio.
A fórmula química molecular da cisteína é C3H7NO2S. Peso molecular - 121.
Fórmula do aminoácido cisteína
Para descrever a estrutura dos aminoácidos, diferentes fórmulas são usadas. Abaixo estão várias opções para escrever a fórmula estrutural da cisteína.
Todos os aminoácidos têm grupos amino e carboxila ligados ao átomo de carbono α, e diferem apenas na estrutura do radical ligado ao mesmo átomo de carbono. Por exemplo, abaixo estão as fórmulas estruturais de alanina, cisteína e glicina, serina e cistina.
Todos os aminoácidos têm a mesma estrutura e radicais diferentes. É a estrutura do radical que fundamenta a qualificação dos aminoácidos e determina as propriedades da própria molécula. Na cisteína, a fórmula radical é CH2-SH. Este radical pertence ao grupo de radicais hidrofílicos polares, não carregados. Isso significa que seções da proteína contendo cisteína podem adicionar água (hidratar) e interagir com outras seções da proteína, também contendo aminoácidos com grupos hidrofílicos, usando ligações de hidrogênio.
Cisteína contém um grupo tiol único
Cisteína é um aminoácido único. É o único entre os 20 aminoácidos naturais que contém um grupo tiol (-HS). Os grupos tiol podem sofrer reações oxidativas e de redução. Quando o grupo tiol da cisteína é oxidado, a cistina é formada - um aminoácido que consiste em dois resíduos de cisteína conectados por uma ligação dissulfeto. A reação é reversível - a restauração da ligação dissulfeto regenera duas moléculas de cisteína. As ligações dissulfeto de cistina são críticas para determinar as estruturas de muitas proteínas.
Oxidação do grupo tiol da cisteína leva à formação de uma ligação dissulfeto com outrotiol, durante a oxidação adicional, os ácidos sulfínico e sulfônico são formados.
Devido à sua capacidade de entrar em reações redox, a cisteína possui propriedades antioxidantes.
Cisteína é um componente das proteínas
Aminoácidos que compõem as proteínas são chamados de proteinogênicos. Como já mencionado, existem 20 deles, e a cisteína é um deles. Para formar a estrutura primária de uma proteína, os aminoácidos são unidos para formar uma longa cadeia. A conexão ocorre devido aos grupos do esqueleto de aminoácidos, os radicais não participam disso. A ligação entre aminoácidos é formada pelo grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outro aminoácido. Uma ligação formada dessa forma entre dois aminoácidos é chamada de ligação peptídica.
A figura mostra a fórmula do tripeptídeo alanina cisteína fenilalanina e o esquema de sua formação.
O menor peptídeo do corpo é a glutationa, que consiste em apenas dois aminoácidos, incluindo a cisteína. Dois aminoácidos ligados entre si são chamados de dipeptídeos, três são chamados de tripeptídeos. Aqui está outra fórmula de um tripeptídeo de alanina, lisina e cisteína.
Substâncias contendo de 10 a 40 aminoácidos são chamadas de polipeptídeos. As próprias proteínas contêm mais de 40 resíduos de aminoácidos. A cisteína é um componente de muitos peptídeos e proteínas, como a insulina.
Fontes de cisteína
Todos os dias uma pessoa deve consumir 4,1 mg de cisteína por 1 kg de peso corporal. Ou seja, no corpo humanopesando 70 kg deve receber 287 mg deste aminoácido por dia.
Parte da cisteína pode ser sintetizada no organismo, parte vem da alimentação. A seguir está uma lista de alimentos que contêm a quantidade máxima do aminoácido.
| Conteúdo de cisteína nos produtos | |
| Produto | Teor de cisteína por 100 g de produto, mg |
| Produtos de soja | 638 |
| Carne e cordeiro | 460 |
| Sementes (girassol, melancia, gergelim, linho, abóbora) e nozes (pistácio, pinho) | 451 |
| Carne de frango | 423 |
| Aveia e farelo de aveia | 408 |
| Porco | 388 |
| Peixes (atum, salmão, perca, cavala, linguado) e mariscos (mexilhão, camarão) | 335 |
| Queijo, laticínios e ovos | 292 |
| Feijão (grão de bico, feijão, feijão, lentilha) | 127 |
| Cereais (trigo sarraceno, cevada, arroz) | 120 |
Além disso, a cisteína é encontrada em pimentões vermelhos, alho, cebola, vegetais folhosos escuros - couve de Bruxelas, brócolis.
Produzir suplementos alimentares, como cloridrato de L-cisteína, N-acetilcisteína. O segundo é mais solúvel e mais fácil de ser absorvido pelo corpo.
Na indústria, a L-cisteína é obtida por hidrólise de penas de aves, cerdas e cabelos humanos. É produzida uma L-cisteína sintética mais cara, adequada para os regulamentos alimentares muçulmanos e judeus (de acordo comaspectos religiosos).
Síntese de cisteína no corpo
Cisteína, juntamente com a tirosina, é um aminoácido condicionalmente essencial. Isso significa que eles podem ser sintetizados no corpo, mas apenas a partir de aminoácidos essenciais: cisteína da metionina, tirosina da fenilalanina.
Para a síntese da cisteína, são necessários dois aminoácidos - a metionina essencial e a serina não essencial. A metionina é um doador de átomos de enxofre. A cisteína é sintetizada a partir da homocisteína em duas reações catalisadas pelo piridoxal fosfato. Distúrbios genéticos, bem como f alta de vitaminas B9 (ácido fólico), B6 e B12 chumbo para interromper o uso da enzima, a homocisteína é convertida não em cisteína, mas em homocistina. Essa substância se acumula no organismo, causando uma doença acompanhada de catarata, osteoporose, retardo mental.
A síntese no corpo pode ser deficiente em idosos e lactentes, pessoas com certas doenças metabólicas, que sofrem de síndrome de má absorção.
Reações de síntese de cisteína
No corpo animal, a cisteína é sintetizada diretamente da serina, e a metionina é a fonte de enxofre. A metionina é convertida em homocisteína através dos intermediários S-AM e S-AG. S-adenosilmetionina - a forma ativa da metionina, é formada pela combinação de ATP e metionina. Atua como doador do grupo metil na síntese de diversos compostos: cisteína, adrenalina, acetilcolina, lecitina, carnitina.
Como resultado da transmetilação, S-AM é convertido em S-adenosilhomocisteína (S-AH). Último durante a hidróliseforma adenosina e homocisteína. A homocisteína combina-se com a serina com a participação da enzima cistationina-β-sintase com a formação de tioéter cistationina. A cistationina é convertida em cisteína e α-cetobutirato pela enzima cistationina γ-liase.
Em plantas e bactérias, a síntese ocorre de forma diferente. Várias substâncias, até mesmo o sulfeto de hidrogênio, podem servir como fonte de enxofre para a síntese de cisteína.
O papel biológico da cisteína
Devido ao grupo tiol (-HS) na fórmula da cisteína, as ligações dissulfeto são formadas nas proteínas, chamadas pontes dissulfeto. As ligações dissulfeto são covalentes, fortes. Eles são formados entre duas moléculas de cisteína na proteína. Pontes intracadeias podem se formar dentro de uma única cadeia polipeptídica e pontes intercadeias entre cadeias de proteínas individuais. Por exemplo, ambos os tipos de pontes ocorrem na estrutura da insulina. Essas ligações mantêm a estrutura terciária e quaternária da proteína.
As ligações dissulfeto contêm principalmente proteínas extracelulares. Por exemplo, esse tipo de conexão é de grande importância na estabilização da estrutura da insulina, imunoglobulinas e enzimas digestivas. Proteínas contendo muitas pontes dissulfeto são mais resistentes à desnaturação pelo calor, permitindo que elas mantenham sua atividade sob condições mais extremas.
As características da fórmula de cisteína conferem-lhe propriedades antioxidantes. A cisteína desempenha o papel de um antioxidante, entrando em reações de oxidação-redução. O grupo tiol tem alta afinidade por metais pesados, portanto,proteínas contendo cisteína ligam metais como mercúrio, chumbo e cádmio. O pK da cisteína na proteína é tal que garante que o aminoácido esteja na forma reativa de tiolato, ou seja, a cisteína doa facilmente o ânion HS.
Cisteína é uma importante fonte de enxofre no metabolismo.
Funções da cisteína
Devido à presença de um grupo tiol que reage facilmente, a cisteína está envolvida em vários processos no organismo e desempenha muitas funções.
- Possui propriedades antioxidantes.
- Participa na síntese da glutationa.
- Participa na síntese de taurina, biotina, coenzima A, heparina.
- Participa na formação de linfócitos.
- Faz parte da β-queratina, que está envolvida na formação dos tecidos da pele, cabelo, mucosa do sistema digestivo.
- Promove a neutralização de algumas substâncias tóxicas.
Uso de cisteína
Cisteína encontrou ampla aplicação nas indústrias médica, farmacêutica e alimentícia.
Cisteína é muito utilizada no tratamento de diversas doenças:
- Para bronquite e enfisema, pois afina o muco.
- Para artrite reumatoide, doenças venosas e câncer.
- Para envenenamento por metais pesados.
Além disso, a cisteína acelera a recuperação após cirurgias e queimaduras, ativa os leucócitos.
Cisteína acelera a queima de gordura e a construção muscular, por isso é frequentemente usada por atletas.
Aminoácido é usado como agente aromatizante. A cisteína é um aditivo alimentar registrado E920.
