A palavra "enzima" tem raízes latinas. Na tradução, significa "sourdough". Em inglês, usa-se o conceito "enzima", derivado do termo grego, que significa a mesma coisa. As enzimas são proteínas especializadas. Eles são formados nas células e têm a capacidade de acelerar o curso dos processos bioquímicos. Em outras palavras, eles atuam como catalisadores biológicos. Consideremos ainda o que constitui a especificidade da ação das enzimas. Os tipos de especificidade também serão descritos no artigo.
Características gerais
A manifestação da atividade catalítica de algumas enzimas se deve à presença de vários compostos não proteicos. São chamados de cofatores. Eles são divididos em 2 grupos: íons metálicos e várias substâncias inorgânicas, bem como coenzimas (compostos orgânicos).
Mecanismo de Atividade
Por sua natureza química, as enzimas pertencem ao grupo das proteínas. No entanto, ao contrário deste último, os elementos em consideração contêm um sítio ativo. É um complexo único de grupos funcionais de resíduos de aminoácidos. Eles são estritamente orientados no espaço devido à estrutura terciária ou quaternária da enzima. Ativoo centro são sítios catalíticos e substratos isolados. Este último é o que determina a especificidade das enzimas. O substrato é a substância sobre a qual a proteína atua. Anteriormente, acreditava-se que sua interação é realizada no princípio da "chave do castelo". Em outras palavras, o sítio ativo deve corresponder claramente ao substrato. Atualmente, uma hipótese diferente prevalece. Acredita-se que inicialmente não exista uma correspondência exata, mas ela aparece no decorrer da interação das substâncias. O segundo local - catalítico - afeta a especificidade da ação. Em outras palavras, determina a natureza da reação acelerada.
Construção
Todas as enzimas são divididas em um e dois componentes. Os primeiros têm uma estrutura semelhante à estrutura das proteínas simples. Eles contêm apenas aminoácidos. O segundo grupo - proteínas - inclui partes proteicas e não proteicas. A última é a coenzima, a primeira é a apoenzima. Este último determina a especificidade do substrato da enzima. Ou seja, desempenha a função de um sítio substrato no centro ativo. A coenzima, portanto, atua como uma região catalítica. Está relacionado com a especificidade da ação. Vitaminas, metais e outros compostos de baixo peso molecular podem atuar como coenzimas.
Catalysis
A ocorrência de qualquer reação química está associada à colisão de moléculas de substâncias em interação. Seu movimento no sistema é determinado pela presença de energia livre potencial. Para uma reação química, é necessário que as moléculas façam uma transiçãodoença. Em outras palavras, eles devem ter força suficiente para atravessar a barreira de energia. Representa a quantidade mínima de energia para tornar todas as moléculas reativas. Todos os catalisadores, incluindo enzimas, são capazes de diminuir a barreira de energia. Isso contribui para o curso acelerado da reação.
Qual é a especificidade das enzimas?
Esta habilidade é expressa na aceleração de apenas uma certa reação. As enzimas podem atuar no mesmo substrato. No entanto, cada um deles acelerará apenas uma reação específica. A especificidade reativa da enzima pode ser rastreada pelo exemplo do complexo piruvato desidrogenase. Inclui proteínas que afetam o PVK. Os principais são: piruvato desidrogenase, piruvato descarboxilase, acetiltransferase. A reação em si é chamada de descarboxilação oxidativa do PVC. Seu produto é o ácido acético ativo.
Classificação
Existem os seguintes tipos de especificidade enzimática:
- Estereoquímico. É expresso na capacidade de uma substância influenciar um dos possíveis estereoisômeros do substrato. Por exemplo, a fumarato hidrotase é capaz de atuar no fumarato. No entanto, não afeta o isômero cis - ácido maleico.
- Absoluto. A especificidade de enzimas desse tipo é expressa na capacidade de uma substância afetar apenas um substrato específico. Por exemplo, a sacarase reage exclusivamente com a sacarose, a arginase com a arginina e assim por diante.
- Relativo. A especificidade das enzimas nestecaso é expresso na capacidade de uma substância influenciar um grupo de substratos que possuem uma ligação do mesmo tipo. Por exemplo, a alfa-amilase reage com glicogênio e amido. Eles têm uma ligação do tipo glicosídico. Tripsina, pepsina, quimotripsina afetam muitas proteínas do grupo peptídico.
Temperatura
As enzimas têm especificidade sob certas condições. Para a maioria deles, uma temperatura de + 35 … + 45 graus é considerada a ideal. Quando uma substância é colocada em condições com taxas mais baixas, sua atividade diminuirá. Este estado é chamado de inativação reversível. Quando a temperatura subir, suas habilidades serão restauradas. Vale dizer que quando colocado em condições onde t é superior aos valores indicados, também ocorrerá a inativação. No entanto, neste caso, será irreversível, pois não será restabelecido quando a temperatura cair. Isto é devido à desnaturação da molécula.
Influência do pH
A carga da molécula depende da acidez. Assim, o pH afeta a atividade do sítio ativo e a especificidade da enzima. O índice de acidez ideal para cada substância é diferente. No entanto, na maioria dos casos é 4-7. Por exemplo, para a alfa-amilase da saliva, a acidez ideal é 6,8. Enquanto isso, há uma série de exceções. A acidez ideal da pepsina, por exemplo, é 1,5-2,0, quimotripsina e tripsina são 8-9.
Concentração
Quanto mais enzima estiver presente, mais rápida será a taxa de reação. Semelhanteuma conclusão também pode ser feita em relação à concentração do substrato. No entanto, o teor de saturação do alvo é teoricamente determinado para cada substância. Com ele, todos os centros ativos serão ocupados pelo substrato disponível. Neste caso, a especificidade da enzima será máxima, independentemente da adição subsequente de alvos.
Substâncias Regulatórias
Podem ser divididos em inibidores e ativadores. Ambas as categorias são divididas em não específicas e específicas. O último tipo de ativadores inclui sais biliares (para lipase no pâncreas), íons cloreto (para alfa-amilase), ácido clorídrico (para pepsina). Ativadores inespecíficos são íons de magnésio que afetam quinases e fosfatases, e inibidores específicos são peptídeos terminais de proenzimas. Estes últimos são formas inativas de substâncias. Eles são ativados após a clivagem de peptídeos terminais. Seus tipos específicos correspondem a cada proenzima individual. Por exemplo, em uma forma inativa, a tripsina é produzida na forma de tripsinogênio. Seu centro ativo é fechado por um hexapeptídeo terminal, que é um inibidor específico. No processo de ativação, ele é dividido. O sítio ativo da tripsina torna-se aberto como resultado. Os inibidores inespecíficos são sais de metais pesados. Por exemplo, sulfato de cobre. Provocam a desnaturação dos compostos.
Inibição
Pode ser competitivo. Este fenômeno é expresso no aparecimento de uma semelhança estrutural entre o inibidor e o substrato. Eles estãoentrar em uma luta pela comunicação com o centro ativo. Se o teor de inibidor for maior do que o do substrato, forma-se um complexo inibidor enzimático. Quando uma substância-alvo é adicionada, a proporção muda. Como resultado, o inibidor será forçado a sair. Por exemplo, o succinato atua como um substrato para a succinato desidrogenase. Os inibidores são oxaloacetato ou malonato. As influências competitivas são consideradas produtos de reação. Muitas vezes eles são semelhantes aos substratos. Por exemplo, para glicose-6-fosfato, o produto é glicose. O substrato será glicose-6 fosfato. A inibição não competitiva não implica semelhança estrutural entre as substâncias. Tanto o inibidor quanto o substrato podem se ligar à enzima ao mesmo tempo. Neste caso, um novo composto é formado. É um inibidor de substrato-enzima complexo. Durante a interação, o centro ativo é bloqueado. Isto é devido à ligação do inibidor ao sítio catalítico da AC. Um exemplo é a citocromo oxidase. Para esta enzima, o oxigênio atua como substrato. Os sais de ácido cianídrico são inibidores da citocromo oxidase.
Regulação alostérica
Em alguns casos, além do centro ativo que determina a especificidade da enzima, existe mais um elo. É um componente alostérico. Se o ativador de mesmo nome se liga a ele, a eficiência da enzima aumenta. Se um inibidor reage com o centro alostérico, a atividade da substância diminui de acordo. Por exemplo, adenilato ciclase eguanilato ciclase são enzimas com regulação do tipo alostérico.
