Uma macromolécula é uma molécula que possui um alto peso molecular. Sua estrutura é apresentada na forma de links repetidos repetidamente. Considere as características de tais compostos, seu significado para a vida dos seres vivos.
Características da composição
As macromoléculas biológicas são formadas a partir de centenas de milhares de pequenos materiais iniciais. Os organismos vivos são caracterizados por três tipos principais de macromoléculas: proteínas, polissacarídeos, ácidos nucléicos.
Os monômeros iniciais para eles são monossacarídeos, nucleotídeos, aminoácidos. Uma macromolécula é quase 90 por cento da massa celular. Dependendo da sequência de resíduos de aminoácidos, uma molécula de proteína específica é formada.
Alto peso molecular são aquelas substâncias que possuem massa molar maior que 103 Da.
Histórico do termo
Quando surgiu a macromolécula? Este conceito foi introduzido pelo Prêmio Nobel de Química Hermann Staudinger em 1922.
A bola de polímero pode ser vista como um fio emaranhado que foi formado por desenrolamento acidentalem toda a sala da bobina. Essa bobina muda sistematicamente sua conformação; essa é a configuração espacial da macromolécula. É semelhante à trajetória do movimento browniano.
A formação de tal bobina ocorre devido ao fato de que a uma certa distância a cadeia do polímero "perde" informações sobre a direção. É possível falar sobre uma bobina no caso em que os compostos de alto peso molecular são muito mais longos do que o comprimento do fragmento estrutural.
Configuração globular
Uma macromolécula é uma conformação densa na qual se pode comparar a fração volumétrica de um polímero com uma unidade. O estado globular é realizado nos casos em que, sob a ação mútua de unidades poliméricas individuais entre si e o ambiente externo, ocorre atração mútua.
Uma réplica da estrutura de uma macromolécula é aquela parte da água que está incorporada como elemento de tal estrutura. É o ambiente de hidratação mais próximo da macromolécula.
Caracterização de uma molécula de proteína
As macromoléculas de proteínas são substâncias hidrofílicas. Quando uma proteína seca é dissolvida em água, ela inicialmente incha, então uma transição gradual para a solução é observada. Durante o inchaço, as moléculas de água penetram na proteína, ligando sua estrutura a grupos polares. Isso afrouxa o denso empacotamento da cadeia polipeptídica. Uma molécula de proteína inchada é considerada uma solução de volta. Com a absorção subsequente das moléculas de água, observa-se a separação das moléculas de proteína da massa total, ehá também um processo de dissolução.
Mas o inchaço de uma molécula de proteína nem sempre causa dissolução. Por exemplo, o colágeno após a absorção de moléculas de água permanece em um estado inchado.
Teoria do hidrato
Compostos de alto peso molecular de acordo com essa teoria não apenas adsorvem, mas ligam eletrostaticamente moléculas de água com fragmentos polares de radicais laterais de aminoácidos que têm carga negativa, bem como aminoácidos básicos que carregam uma carga positiva.
A água parcialmente hidratada é ligada por grupos peptídicos que formam ligações de hidrogênio com as moléculas de água.
Por exemplo, polipeptídeos que possuem grupos laterais não polares incham. Ao se ligar a grupos peptídicos, separa as cadeias polipeptídicas. A presença de pontes intercadeias não permite que as moléculas de proteína se soltem completamente, passem para a forma de uma solução.
A estrutura das macromoléculas é destruída quando aquecida, resultando na quebra e liberação das cadeias polipeptídicas.
Características da gelatina
A composição química da gelatina é semelhante ao colágeno, forma um líquido viscoso com a água. Entre as propriedades características da gelatina está sua capacidade de gelificação.
Esses tipos de moléculas são usados como agentes hemostáticos e de substituição do plasma. A capacidade da gelatina de formar géis é utilizada na produção de cápsulas na indústria farmacêutica.
Recurso de solubilidademacromoléculas
Esses tipos de moléculas têm solubilidades diferentes em água. É determinado pela composição de aminoácidos. Na presença de aminoácidos polares na estrutura, a capacidade de se dissolver em água aumenta significativamente.
Além disso, esta propriedade é afetada pela peculiaridade da organização da macromolécula. As proteínas globulares têm uma solubilidade maior do que as macromoléculas fibrilares. No decorrer de numerosos experimentos, foi estabelecida a dependência da dissolução das características do solvente utilizado.
A estrutura primária de cada molécula de proteína é diferente, o que confere à proteína propriedades individuais. A presença de ligações cruzadas entre as cadeias polipeptídicas reduz a solubilidade.
A estrutura primária das moléculas de proteínas é formada por ligações peptídicas (amidas); quando é destruída, ocorre a desnaturação da proteína.
Salgamento
Para aumentar a solubilidade das moléculas de proteína, são utilizadas soluções de sais neutros. Por exemplo, de maneira semelhante, pode ser realizada a precipitação seletiva de proteínas, seu fracionamento pode ser realizado. O número de moléculas resultante depende da composição inicial da mistura.
A peculiaridade das proteínas, que são obtidas por salga, é a preservação das características biológicas após a remoção completa do sal.
A essência do processo é a remoção por ânions e cátions do sal da casca da proteína hidratada, o que garante a estabilidade da macromolécula. O número máximo de moléculas de proteína é salgado quando os sulfatos são usados. Este método é usado para purificar e separar macromoléculas de proteínas, uma vez que são essencialmentediferem na magnitude da carga, os parâmetros da casca de hidratação. Cada proteína tem sua própria zona de salga, ou seja, para ela você precisa selecionar o sal de uma determinada concentração.
Aminoácidos
Atualmente, são conhecidos cerca de duzentos aminoácidos que fazem parte das moléculas de proteínas. Dependendo da estrutura, eles são divididos em dois grupos:
- proteinogênicos, que fazem parte das macromoléculas;
- não proteinogênico, não envolvido ativamente na formação de proteínas.
Os cientistas conseguiram decifrar a sequência de aminoácidos em muitas moléculas de proteínas de origem animal e vegetal. Entre os aminoácidos que são encontrados com bastante frequência na composição das moléculas de proteínas, destacamos serina, glicina, leucina, alanina. Cada biopolímero natural tem sua própria composição de aminoácidos. Por exemplo, as protaminas contêm cerca de 85% de arginina, mas não contêm aminoácidos cíclicos e ácidos. A fibroína é uma molécula de proteína da seda natural, que contém cerca de metade da glicina. O colágeno contém aminoácidos tão raros como hidroxiprolina, hidroxilisina, que estão ausentes em outras macromoléculas de proteínas.
A composição de aminoácidos é determinada não apenas pelas características dos aminoácidos, mas também pelas funções e propósitos das macromoléculas de proteínas. Sua sequência é determinada pelo código genético.
Níveis de organização estrutural de biopolímeros
Existem quatro níveis: primário, secundário, terciário e também quaternário. Cada estruturaexistem características distintivas.
A estrutura primária das moléculas de proteína é uma cadeia polipeptídica linear de resíduos de aminoácidos ligados por ligações peptídicas.
É essa estrutura que é a mais estável, pois contém ligações covalentes peptídicas entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outra molécula.
A estrutura secundária envolve o empilhamento da cadeia polipeptídica com a ajuda de ligações de hidrogênio em forma helicoidal.
O tipo terciário de biopolímero é obtido pelo empacotamento espacial do polipeptídeo. Eles subdividem as formas espiraladas e dobradas em camadas de estruturas terciárias.
As proteínas globulares têm uma forma elíptica, enquanto as moléculas fibrilares têm uma forma alongada.
Se uma macromolécula contém apenas uma cadeia polipeptídica, a proteína tem apenas uma estrutura terciária. Por exemplo, é uma proteína do tecido muscular (mioglobina) necessária para a ligação do oxigênio. Alguns biopolímeros são construídos a partir de várias cadeias polipeptídicas, cada uma com uma estrutura terciária. Neste caso, a macromolécula possui uma estrutura quaternária, composta por vários glóbulos combinados em uma grande estrutura. A hemoglobina pode ser considerada a única proteína quaternária que contém cerca de 8% de histidina. É ele quem é um tampão intracelular ativo nos eritrócitos, o que permite manter um valor de pH sanguíneo estável.
Ácidos nucleicos
São compostos macromoleculares que são formados por fragmentosnucleotídeos. O RNA e o DNA são encontrados em todas as células vivas, desempenham a função de armazenar, transmitir e também implementar informações hereditárias. Os nucleotídeos atuam como monômeros. Cada um deles contém um resíduo de uma base nitrogenada, um carboidrato e também ácido fosfórico. Estudos têm demonstrado que o princípio da complementaridade (complementaridade) é observado no DNA de diferentes organismos vivos. Os ácidos nucleicos são solúveis em água, mas insolúveis em solventes orgânicos. Esses biopolímeros são destruídos pelo aumento da temperatura, radiação ultravioleta.
Em vez de uma conclusão
Além de várias proteínas e ácidos nucléicos, os carboidratos são macromoléculas. Os polissacarídeos em sua composição possuem centenas de monômeros, que possuem um agradável sabor adocicado. Exemplos da estrutura hierárquica de macromoléculas incluem enormes moléculas de proteínas e ácidos nucléicos com subunidades complexas.
Por exemplo, a estrutura espacial de uma molécula de proteína globular é uma consequência da organização hierárquica multinível dos aminoácidos. Existe uma estreita conexão entre os níveis individuais, os elementos de um nível superior estão conectados com as camadas inferiores.
Todos os biopolímeros desempenham uma importante função semelhante. Eles são o material de construção das células vivas, são responsáveis pelo armazenamento e transmissão de informações hereditárias. Cada ser vivo é caracterizado por proteínas específicas, por isso os bioquímicos enfrentam uma tarefa difícil e responsável, resolvendo que salvam os organismos vivos da morte certa.
