Milhões de reações químicas ocorrem na célula de qualquer organismo vivo. Cada um deles é de grande importância, por isso é importante manter a velocidade dos processos biológicos em alto nível. Quase todas as reações são catalisadas por sua própria enzima. O que são enzimas? Qual é o papel deles na gaiola?
Enzimas. Definição
O termo "enzima" vem do latim fermentum - fermento. Eles também podem ser chamados de enzimas, do grego en zyme, "em levedura".
As enzimas são substâncias biologicamente ativas, portanto, qualquer reação que ocorra em uma célula não pode prescindir da sua participação. Essas substâncias atuam como catalisadores. Assim, qualquer enzima tem duas propriedades principais:
1) A enzima acelera a reação bioquímica, mas não é consumida.
2) O valor da constante de equilíbrio não muda, mas apenas acelera a obtenção desse valor.
As enzimas aceleram as reações bioquímicas em mil e, em alguns casos, um milhão de vezes. Isso significa que, na ausência de um aparato enzimático, todos os processos intracelulares praticamente pararão e a própria célula morrerá. Portanto, o papel das enzimas como substâncias biologicamente ativas é grande.
A diversidade de enzimas permite diversificar a regulação do metabolismo celular. Em qualquer cascata de reações, muitas enzimas de várias classes participam. Catalisadores biológicos são altamente seletivos devido à conformação específica da molécula. Como as enzimas, na maioria dos casos, são de natureza proteica, elas estão em uma estrutura terciária ou quaternária. Isso é novamente explicado pela especificidade da molécula.
Funções das enzimas na célula
A principal tarefa de uma enzima é acelerar a reação correspondente. Qualquer cascata de processos, desde a decomposição do peróxido de hidrogênio até a glicólise, requer a presença de um catalisador biológico.
O funcionamento adequado das enzimas é alcançado pela alta especificidade para um determinado substrato. Isso significa que um catalisador só pode acelerar uma determinada reação e nenhuma outra, mesmo que seja muito semelhante. De acordo com o grau de especificidade, distinguem-se os seguintes grupos de enzimas:
1) Enzimas com especificidade absoluta, quando apenas uma única reação é catalisada. Por exemplo, a colagenase quebra o colágeno e a m altase quebra a m altose.
2) Enzimas com especificidade relativa. Isso inclui substâncias que podem catalisar uma certa classe de reações, como clivagem hidrolítica.
O trabalho de um biocatalisador começa a partir do momento em que seu centro ativo é fixado ao substrato. Neste caso, fala-se de uma interação complementar como uma fechadura e uma chave. Isso se refere à completa coincidência da forma do centro ativo com o substrato, o que possibilita acelerar a reação.
O próximo passo é a própria reação. Sua velocidade aumenta devido à ação do complexo enzimático. No final, obtemos uma enzima que está associada aos produtos da reação.
A etapa final é a separação dos produtos da reação da enzima, após o que o centro ativo fica novamente livre para o próximo trabalho.
Esquematicamente, o trabalho da enzima em cada estágio pode ser escrito da seguinte forma:
1) S + E --> SE
2) SE --> SP
3) SP --> S + P onde S é o substrato, E é a enzima e P é o produto.
Classificação das enzimas
No corpo humano, você pode encontrar uma enorme quantidade de enzimas. Todo o conhecimento sobre suas funções e trabalho foi sistematizado e, como resultado, surgiu uma única classificação, graças à qual é fácil determinar a que se destina este ou aquele catalisador. Aqui estão as 6 principais classes de enzimas, bem como exemplos de alguns dos subgrupos.
Oxidorredutases
Enzimas desta classe catalisam reações redox. Há 17 subgrupos no total. As oxidorredutases geralmente possuem uma parte não proteica, representada por uma vitamina ou heme.
Os seguintes subgrupos são frequentemente encontrados entre as oxidorredutases:
a) Desidrogenases. A bioquímica das enzimas desidrogenases consiste na eliminação de átomos de hidrogênio e sua transferência para outro substrato. Este subgrupo é mais frequentemente encontrado em reações respiratórias,fotossíntese. A composição das desidrogenases contém necessariamente uma coenzima na forma de NAD/NADP ou flavoproteínas FAD/FMN. Muitas vezes, existem íons metálicos. Exemplos incluem enzimas como citocromo redutases, piruvato desidrogenase, isocitrato desidrogenase e muitas enzimas hepáticas (lactato desidrogenase, glutamato desidrogenase etc.).
b) Oxidase. Várias enzimas catalisam a adição de oxigênio ao hidrogênio, como resultado da qual os produtos da reação podem ser água ou peróxido de hidrogênio (H20, H2 0 2). Exemplos de enzimas: citocromo oxidase, tirosinase.
c) Peroxidases e catalase são enzimas que catalisam a quebra de H2O2 em oxigênio e água.
d) Oxigenases. Esses biocatalisadores aceleram a adição de oxigênio ao substrato. A dopamina hidroxilase é um exemplo dessas enzimas.
2. Transferências.
A tarefa das enzimas deste grupo é transferir radicais da substância doadora para a substância receptora.
a) Metiltransferase. As DNA metiltransferases são as principais enzimas que controlam o processo de replicação do DNA. A metilação de nucleotídeos desempenha um papel importante na regulação da função do ácido nucleico.
b) Aciltransferases. As enzimas deste subgrupo transportam o grupo acilo de uma molécula para outra. Exemplos de aciltransferases: lecitincolesterol aciltransferase (transfere um grupo funcional de um ácido graxo para colesterol), lisofosfatidilcolina aciltransferase (grupo acil é transferido para lisofosfatidilcolina).
c) Aminotransferases são enzimas que estão envolvidas na conversão de aminoácidos. Exemplos de enzimas: alanina aminotransferase, que catalisa a síntese de alanina a partir de piruvato e glutamato por transferência de grupo amino.
d) Fosfotransferases. As enzimas deste subgrupo catalisam a adição de um grupo fosfato. Outro nome para fosfotransferases, quinases, é muito mais comum. Exemplos são enzimas como hexoquinases e aspartato quinases, que adicionam resíduos de fósforo às hexoses (mais frequentemente glicose) e ao ácido aspártico, respectivamente.
3. As hidrolases são uma classe de enzimas que catalisam a clivagem de ligações em uma molécula, seguida pela adição de água. As substâncias que pertencem a este grupo são as principais enzimas da digestão.
a) Esterases - quebram as ligações etéreas. Um exemplo são as lipases, que quebram as gorduras.
b) Glicosidases. A bioquímica das enzimas desta série consiste na destruição das ligações glicosídicas dos polímeros (polissacarídeos e oligossacarídeos). Exemplos: amilase, sacarase, m altase.
c) Peptidases são enzimas que catalisam a quebra de proteínas em aminoácidos. As peptidases incluem enzimas como pepsinas, tripsina, quimotripsina, carboxipeptidase.
d) Amidases - quebra as ligações amida. Exemplos: arginase, urease, glutaminase, etc. Muitas enzimas amidase ocorrem no ciclo da ornitina.
4. As liases são enzimas semelhantes em função das hidrolases, no entanto, a água não é consumida durante a clivagem das ligações nas moléculas. As enzimas desta classe contêm sempre uma parte não proteica, por exemplo, na forma de vitaminas B1 ou B6.
a) Descarboxilases. Essas enzimas atuam na ligação C-C. Exemplos sãoservem como glutamato descarboxilase ou piruvato descarboxilase.
b) Hidratases e desidratases são enzimas que catalisam a reação de quebra das ligações C-O.
c) Amidina-liases - destroem as ligações C-N. Exemplo: arginina succinato liase.
d) P-O liase. Tais enzimas, como regra, clivam o grupo fosfato da substância substrato. Exemplo: adenilato ciclase.
A bioquímica das enzimas é baseada em sua estrutura
As habilidades de cada enzima são determinadas por sua estrutura individual e única. Uma enzima é antes de tudo uma proteína, e sua estrutura e grau de dobramento desempenham um papel decisivo na determinação de sua função.
Cada biocatalisador é caracterizado pela presença de um centro ativo, que, por sua vez, é dividido em várias áreas funcionais independentes:
1) O centro catalítico é uma região especial da proteína, através da qual a enzima se liga ao substrato. Dependendo da conformação da molécula da proteína, o centro catalítico pode assumir uma variedade de formas, que devem se encaixar no substrato da mesma forma que uma fechadura para uma chave. Essa estrutura complexa explica por que a proteína enzimática está em um estado terciário ou quaternário.
2) Centro de adsorção - atua como um "suporte". Aqui, em primeiro lugar, há uma conexão entre a molécula da enzima e a molécula do substrato. No entanto, as ligações formadas pelo centro de adsorção são muito fracas, o que significa que a reação catalítica é reversível nesta fase.
3) Os centros alostéricos podem ser localizados comono sítio ativo e em toda a superfície da enzima como um todo. Sua função é regular o funcionamento da enzima. A regulação ocorre com a ajuda de moléculas inibidoras e moléculas ativadoras.
Proteínas ativadoras, ligando-se à molécula da enzima, aceleram seu trabalho. Os inibidores, ao contrário, inibem a atividade catalítica, e isso pode ocorrer de duas maneiras: ou a molécula se liga ao sítio alostérico na região do sítio ativo da enzima (inibição competitiva), ou se liga a outra região da proteína (inibição não competitiva). A inibição competitiva é considerada mais eficaz. Afinal, isso fecha o local para a ligação do substrato à enzima, e esse processo só é possível no caso de coincidência quase completa da forma da molécula inibidora e do centro ativo.
Uma enzima geralmente consiste não apenas de aminoácidos, mas também de outras substâncias orgânicas e inorgânicas. Assim, a apoenzima é isolada - a parte proteica, a coenzima - a parte orgânica e o cofator - a parte inorgânica. A coenzima pode ser representada por carboidratos, gorduras, ácidos nucléicos, vitaminas. Por sua vez, o cofator é mais frequentemente íons metálicos auxiliares. A atividade das enzimas é determinada por sua estrutura: substâncias adicionais que compõem a composição alteram as propriedades catalíticas. Diversos tipos de enzimas são o resultado de uma combinação de todos os fatores de formação complexos acima.
Regulação de enzimas
Enzimas como substâncias biologicamente ativas nem sempre são necessárias para o corpo. A bioquímica das enzimas é tal que podem prejudicar uma célula viva em caso de catálise excessiva. Para evitar os efeitos nocivos das enzimas no corpo, é necessário regular de alguma forma o seu trabalho.
T. Como as enzimas são de natureza proteica, elas são facilmente destruídas em altas temperaturas. O processo de desnaturação é reversível, mas pode afetar significativamente o funcionamento das substâncias.
pH também desempenha um papel importante na regulação. A maior atividade das enzimas, como regra, é observada em valores de pH neutros (7,0-7,2). Existem também enzimas que funcionam apenas em meio ácido ou apenas em meio alcalino. Assim, nos lisossomos celulares, é mantido um pH baixo, no qual a atividade das enzimas hidrolíticas é máxima. Se eles acidentalmente entrarem no citoplasma, onde o ambiente já está mais próximo do neutro, sua atividade diminuirá. Essa proteção contra a "auto-alimentação" é baseada nas peculiaridades do trabalho das hidrolases.
Vale ress altar a importância da coenzima e do cofator na composição das enzimas. A presença de vitaminas ou íons metálicos afeta significativamente o funcionamento de certas enzimas específicas.
Nomenclatura enzimática
Todas as enzimas do corpo geralmente são nomeadas dependendo de sua pertença a qualquer uma das classes, bem como do substrato com o qual reagem. Às vezes, de acordo com a nomenclatura sistemática, não um, mas dois substratos são usados no nome.
Exemplos de nomes de algumas enzimas:
- Enzimas hepáticas: lactato-desidrogenase, glutamato desidrogenase.
- Nome sistemático completo da enzima: lactato-NAD+-oxidorreduct-ase.
Há também nomes triviais que não seguem as regras de nomenclatura. Exemplos são enzimas digestivas: tripsina, quimotripsina, pepsina.
Processo de síntese enzimática
As funções das enzimas são determinadas no nível genético. Como uma molécula é em geral uma proteína, sua síntese repete exatamente os processos de transcrição e tradução.
A síntese de enzimas ocorre de acordo com o esquema a seguir. Primeiro, as informações sobre a enzima desejada são lidas do DNA, como resultado da formação do mRNA. O RNA mensageiro codifica todos os aminoácidos que compõem a enzima. A regulação das enzimas também pode ocorrer no nível do DNA: se o produto da reação catalisada for suficiente, a transcrição do gene para e vice-versa, se houver necessidade de um produto, o processo de transcrição é ativado.
Após o mRNA ter entrado no citoplasma da célula, começa a próxima etapa - tradução. Nos ribossomos do retículo endoplasmático, é sintetizada uma cadeia primária, composta por aminoácidos ligados por ligações peptídicas. No entanto, a molécula de proteína na estrutura primária ainda não pode desempenhar suas funções enzimáticas.
A atividade das enzimas depende da estrutura da proteína. No mesmo RE, ocorre a torção de proteínas, resultando na formação de estruturas secundárias e depois terciárias. A síntese de algumas enzimas para já nesta fase, no entanto, para ativar a atividade catalítica, muitas vezes é necessárioadição de coenzima e cofator.
Em certas áreas do retículo endoplasmático, os componentes orgânicos da enzima estão ligados: monossacarídeos, ácidos nucléicos, gorduras, vitaminas. Algumas enzimas não funcionam sem a presença de uma coenzima.
Cofator desempenha um papel crucial na formação da estrutura quaternária da proteína. Algumas funções das enzimas estão disponíveis apenas quando a proteína atinge a organização do domínio. Portanto, a presença de uma estrutura quaternária é muito importante para eles, em que o elo de ligação entre vários glóbulos de proteína é um íon metálico.
Várias formas de enzimas
Existem situações em que é necessário ter várias enzimas que catalisam a mesma reação, mas diferem entre si em alguns parâmetros. Por exemplo, uma enzima pode funcionar a 20 graus, mas a 0 graus ela não poderá mais desempenhar suas funções. O que um organismo vivo deve fazer em tal situação em baixas temperaturas ambientais?
Este problema é facilmente resolvido pela presença de várias enzimas ao mesmo tempo, catalisando a mesma reação, mas operando em condições diferentes. Existem dois tipos de múltiplas formas de enzimas:
- Isoenzimas. Tais proteínas são codificadas por diferentes genes, consistem em diferentes aminoácidos, mas catalisam a mesma reação.
- Formas plurais verdadeiras. Essas proteínas são transcritas do mesmo gene, mas os peptídeos são modificados nos ribossomos. A saída são várias formas da mesma enzima.
BComo resultado, o primeiro tipo de formas múltiplas é formado no nível genético, enquanto o segundo tipo é formado no nível pós-traducional.
Importância das enzimas
O uso de enzimas na medicina se reduz à liberação de novos medicamentos, em que as substâncias já estão nas quantidades certas. Os cientistas ainda não encontraram uma maneira de estimular a síntese de enzimas que f altam no corpo, mas hoje estão amplamente disponíveis medicamentos que podem compensar temporariamente sua deficiência.
Diferentes enzimas na célula catalisam uma ampla variedade de reações que sustentam a vida. Um desses enismos são representantes do grupo das nucleases: endonucleases e exonucleases. Seu trabalho é manter um nível constante de ácidos nucleicos na célula, removendo DNA e RNA danificados.
Não se esqueça de um fenômeno como a coagulação do sangue. Sendo uma medida eficaz de proteção, este processo está sob o controle de uma série de enzimas. A principal delas é a trombina, que converte a proteína inativa fibrinogênio em fibrina ativa. Seus fios criam uma espécie de rede que obstrui o local da lesão do vaso, evitando assim a perda excessiva de sangue.
As enzimas são usadas na vinificação, fabricação de cerveja, obtenção de muitos produtos lácteos fermentados. A levedura pode ser usada para produzir álcool a partir da glicose, mas um extrato dela é suficiente para o fluxo bem-sucedido desse processo.
Fatos interessantes que você não sabia
- Todas as enzimas do corpo têm uma massa enorme - de 5000 a1000000 Sim. Isto é devido à presença de proteína na molécula. Para comparação: o peso molecular da glicose é 180 Da e o dióxido de carbono é apenas 44 Da.
- Até à data, foram descobertas mais de 2000 enzimas que foram encontradas nas células de vários organismos. No entanto, a maioria dessas substâncias ainda não é totalmente compreendida.
- A atividade enzimática é usada para produzir detergentes eficazes. Aqui, as enzimas desempenham o mesmo papel que no corpo: decompõem a matéria orgânica, e essa propriedade ajuda no combate às manchas. Recomenda-se usar um sabão em pó semelhante a uma temperatura não superior a 50 graus, caso contrário pode ocorrer o processo de desnaturação.
- De acordo com as estatísticas, 20% das pessoas ao redor do mundo sofrem com a f alta de qualquer uma das enzimas.
- As propriedades das enzimas são conhecidas há muito tempo, mas somente em 1897 as pessoas perceberam que não a levedura em si, mas o extrato de suas células pode ser usado para fermentar açúcar em álcool.
