Enzimas são biocatalisadores que desempenham um papel importante em todas as etapas do metabolismo e reações bioquímicas. Eles são de particular interesse e são usados como catalisadores orgânicos em vários processos em escala industrial. Este artigo fornece uma visão geral das enzimas microbianas e sua classificação.
Introdução
Diferentes bioindústrias requerem enzimas com características específicas para sua utilização no processamento de substratos e matérias-primas. As enzimas microbianas atuam como biocatalisadores para realizar reações em processos biológicos de maneira econômica e ambientalmente amigável em comparação com o uso de catalisadores químicos. Suas características especiais são utilizadas para aplicações comerciais e industriais. As enzimas são muito específicas, catalisam cerca de 4.000 reações bioquímicas. O prêmio Nobel Emil Fischer sugeriu que isso ocorre porque tanto a enzima quanto o substrato têm geometrias complementares específicas que são precisamenteencaixam um no outro.
Definição
Enzimas são grandes moléculas biológicas responsáveis por todos os importantes intercâmbios químicos necessários para sustentar a vida. Eles são catalisadores altamente seletivos que podem acelerar muito a velocidade e a especificidade das reações metabólicas que vão desde a digestão de alimentos até a síntese de DNA. Todos os processos metabólicos que ocorrem neles dependem de quais enzimas são formadas nas células dos microrganismos.
Histórico
Em 1877, Wilhelm Friedrich Kuehne, professor de fisiologia da Universidade de Heidelberg, usou pela primeira vez o termo "enzima", que vem da palavra latina fermentum, que significa "em fermento". A obtenção de enzimas de microrganismos começou na Grécia antiga. Eles eram usados para conservar alimentos e bebidas.
Em 1783, o famoso padre católico italiano Lazzaro Spallanzani mencionou pela primeira vez a importância dessa biomolécula em seu trabalho sobre biogênese.
Em 1812, Gottlieb Sigismund Kirchhoff investigou o procedimento para converter amido em glicose. Em seu experimento, ele destaca o uso de enzimas como catalisador.
Em 1833, o químico francês Anselm Payen descobriu a primeira enzima, a diastase.
Décadas depois, em 1862, enquanto estudava a fermentação do açúcar em álcool, Louis Pasteur chegou à conclusão de que ela era catalisada pela força vital contida nas células da levedura.
Biomoléculas encontradas na naturezatêm sido amplamente utilizados desde os tempos antigos na fabricação de produtos como linho, couro e índigo. Todos esses processos foram causados por microorganismos - produtores de enzimas.
Significado
As enzimas são necessárias para facilitar as reações químicas. Seu papel na vida dos microrganismos é muito importante. Consiste em garantir processos metabólicos, respiração, digestão e outros tipos de vida. Quando as enzimas funcionam adequadamente, a homeostase é mantida. Outro papel das enzimas nos microrganismos é acelerar o metabolismo.
Recursos Especiais
As propriedades da enzima do microrganismo incluem:
- resistência ao calor;
- natureza termofílica;
- tolerância à variação da faixa de pH;
- estabilidade da atividade ao alterar temperaturas e pH;
- outras condições de reação rigorosas.
São classificados como termofílicos, acidófilos ou alcalifílicos. Microrganismos com sistemas enzimáticos termoestáveis reduzem a possibilidade de contaminação microbiana em reações industriais de grande escala e longa duração. As enzimas microbianas ajudam a aumentar a transferência de massa e reduzir a viscosidade do substrato durante o processo de hidrólise da matéria-prima.
Classificação
Por causa da ampla gama de atividades com base na natureza de sua reação, as enzimas são classificadas de acordo com a catálise:
- Oxidorredutases. As reações de oxidação envolvem a transferência de elétrons de uma única moléculapara outro. Em sistemas biológicos, trata-se da remoção do hidrogênio do substrato.
- Transferências. Esta classe de enzimas catalisa a transferência de grupos de átomos de uma molécula para outra. As aminotransferases ou transaminases facilitam a transferência de um grupo amino de um aminoácido para um alfa-oxoácido.
- Hidrolases. Catalisar hidrólise, separação de substratos com água. As reações incluem a clivagem de ligações peptídicas em proteínas, ligações glicosídicas em carboidratos e ligações éster em lipídios. Geralmente, moléculas maiores se quebram em fragmentos menores.
- Liase. Catalisar a adição de grupos a ligações duplas ou a formação destas últimas removendo as primeiras. Por exemplo, pectato liases clivam ligações glicosídicas por eliminação beta.
- Isomerases. Eles catalisam a transferência de grupos de uma posição para outra na mesma molécula. Altere a estrutura do substrato, reorganizando seus átomos.
- Ligases. Conecte as moléculas com ligações covalentes. Eles participam de reações biossintéticas, onde novos grupos de ligação são formados. Tais reações requerem uma entrada de energia na forma de cofatores.
Aplicativo
A fermentação é usada na preparação de muitos alimentos. O uso de enzimas microbianas na indústria alimentícia é um processo de longa data. Os seguintes tipos são amplamente utilizados:
- Amilase. Liquefação do amido, melhoria da qualidade do pão, clarificação de sucos de frutas.
- Glucoamilases. Produção de cerveja e xaropes com alto teor de glicose e frutose.
- Protease. Licitaçãocarne, coagulação do leite.
- Lactase. Redução da intolerância à lactose em humanos, suplementos nutricionais prebióticos.
- Lipase. Produção de queijo cheddar.
- Fosfolipases. Produção de gordura do leite lipolisada.
- Esterase. Melhoria do sabor e aroma em suco de frutas. Desesterificação da fibra alimentar. Produção de ésteres de cadeia curta.
- Celulases. Alimentação animal.
- Glicose oxidase. Melhorando a vida útil dos alimentos.
- Lacases. Remoção de polifenóis do vinho.
- Catalases. Preservação de alimentos. Remoção do peróxido de hidrogênio do leite antes da produção do queijo.
- Peroxidase. Desenvolvimento do sabor, cor e qualidade dos alimentos.
Protease
Proteases derivadas de sistemas microbianos são de três tipos: ácidas, neutras e alcalinas. As serinoproteases alcalinas têm a maior aplicação na bioindústria. Eles têm alta atividade e estabilidade sob condições anormais de parâmetros fisiológicos extremos. As proteases alcalinas possuem a propriedade de alta estabilidade da atividade enzimática quando utilizadas em detergentes. Eles encontraram ampla aplicação na bioindústria:
- produção de sabão em pó;
- indústria de alimentos;
- processamento de couro;
- farmacêuticos;
- pesquisa em biologia molecular e síntese de peptídeos.
Amilase
Esta é uma enzima de microorganismos que catalisa a quebra do amido em açúcares. Ele eradescoberto e isolado por Anselm Peyen em 1833. Todas as amilases são hidrolases glicosídicas. Eles são amplamente utilizados na indústria e representam cerca de 25% do mercado de enzimas. Usado em indústrias como:
- comida;
- padaria;
- papel e têxtil;
- adoçantes e sucos de frutas;
- xaropes de glicose e frutose;
- detergentes;
- etanol combustível a partir de amidos;
- bebidas alcoólicas;
- auxílio digestivo;
- removedor de manchas na lavagem a seco.
Também usado em química clínica, médica e analítica.
Xilanase
A hemicelulose é um dos principais constituintes dos resíduos agrícolas junto com a celulose, lignina e pectina. Xylan é seu principal componente. A importância da xilanase aumentou significativamente devido às suas aplicações biotecnológicas para a produção de pentose, purificação de sucos de frutas, melhoria da digestão e bioconversão de resíduos agrícolas lignocelulósicos em combustíveis e produtos químicos. Ele encontrou sua aplicação nas indústrias alimentícia, têxtil e de papel e celulose, descarte de resíduos agrícolas, produção de etanol e ração animal.
Lacase
Enzimas liginolíticas são úteis na hidrólise de resíduos agrícolas lignocelulósicos, especialmente para a degradação do constituinte complexo e não bombeamento lignina. Eles são muito versáteis por natureza e podem ser usados em vários processos industriais. O sistema de enzimas lignolíticas é usado na biodescoloração de celulose e em outras indústrias, como estabilização de vinhos e sucos de frutas, lavagem de jeans, cosméticos e biossensores.
Lipase
Esta é uma enzima de microorganismos que catalisa a quebra e hidrólise de gorduras. As lipases são uma subclasse de esterases. Eles desempenham um papel significativo na digestão, transporte e processamento de gorduras. A maioria das lipases está envolvida em uma determinada posição na espinha dorsal do glicerol do substrato gorduroso, especialmente no intestino delgado. Alguns deles são expressos por organismos patogênicos secretados durante uma doença infecciosa. As lipases são consideradas o principal grupo de enzimas biotecnologicamente valiosas, principalmente pela versatilidade de suas propriedades aplicadas e facilidade de produção em massa.
Aplicação de Lipase
Essas enzimas estão envolvidas em uma variedade de processos biológicos, desde o metabolismo rotineiro dos triglicerídeos na dieta até a sinalização e a inflamação celular. Algumas atividades da lipase são restritas a certos compartimentos dentro das células, enquanto outras atuam em espaços extracelulares:
- As lipases pancreáticas são secretadas em espaços extracelulares onde servem para converter os lipídios da dieta em formas mais simples que são transportadas por todo o corpo.
- Facilita a absorção de nutrientes do meio ambiente.
- O aumento da atividade da lipase substituicatalisadores convencionais no processamento de biodiesel.
- Usado em aplicações como panificação, detergentes para roupas, como biocatalisadores.
- Na indústria têxtil, é usado para aumentar a absorção do tecido e uniformidade no tingimento.
- Para modificar o sabor dos alimentos sintetizando ésteres de ácidos graxos de cadeia curta e álcoois.
- A presença ou níveis elevados de lipases podem indicar uma infecção ou doença específica e podem ser usados como ferramenta de diagnóstico.
- Tem efeito bactericida. Pode ser usado no tratamento de tumores malignos.
- Tem grande valor comercial em cosméticos e produtos farmacêuticos (produtos para cuidados com a pele, modeladores de cabelo).
