O tipo de ligação amida que ocorre durante a formação de proteínas peptídicas após as interações de dois aminoácidos, esta é a resposta para a pergunta sobre o que é uma ligação peptídica.
A partir de um par de aminoácidos, surge um dipeptídeo, ou seja, uma cadeia desses aminoácidos, mais uma molécula de água. De acordo com o mesmo sistema, cadeias mais longas são geradas a partir de aminoácidos nos ribossomos, ou seja, polipeptídeos e proteínas.
Propriedades da Cadeia
Vários aminoácidos, que são uma espécie de "material de construção" para proteínas, têm um radical R.
Como com qualquer amida, a ligação peptídica da proteína de cadeia C-N, por meio da interação de estruturas canônicas entre o carbono carbonílico e o átomo de nitrogênio, geralmente possui a propriedade dupla. Isso geralmente encontra expressão na redução de seu comprimento para 1,33 angstroms.
Tudo isso leva às seguintes conclusões:
- C, H, O e N - 4 átomos conectados, mais 2 a-carbonos estão localizados no mesmo plano. grupos R de aminoácidos eos hidrogênios a-carbono já estão fora desta zona.
- H e O na ligação peptídica de aminoácidos e os carbonos a do par de aminoácidos são trans-orientados, embora o isômero trans seja mais estável. Nos L-aminoácidos, os grupos R também são trans-orientados, que está presente em todos os peptídeos e proteínas na natureza.
- Rotação ao redor da cadeia C-N é difícil, rotação no elo C-C é mais provável.
Para entender o que é uma ligação peptídica, bem como detectar os próprios peptídeos com proteínas e determinar sua quantidade em uma determinada solução, use a reação do biureto.
Arranjos de átomos
A conexão em peptídeos proteicos é mais curta do que em outros grupos peptídicos, pois possui uma característica de ligação dupla parcial. Considerando o que é uma ligação peptídica, podemos concluir que sua mobilidade é baixa.
A construção eletrônica da ligação peptídica define a estrutura planar sólida de um grupo de peptídeos. Os planos de tais grupos estão localizados em ângulo entre si. A ligação entre o átomo de carbono a e os grupos a-carboxila e a-amino pode girar livremente ao longo de seu eixo, sendo limitada em tamanho e natureza dos radicais, e isso possibilita que a cadeia polipeptídica se estabeleça de várias maneiras. configurações.
As ligações peptídicas em proteínas, via de regra, estão na configuração trans, ou seja, o arranjo dos átomos de carbono a está localizado em diferentes partes do grupo. O resultado é a localização dos radicais laterais nos aminoácidos a uma distância mais distante no espaço um do outro.amigo.
Ruptura de proteínas
Ao estudar o que é uma ligação peptídica, sua força geralmente é levada em consideração. Essas cadeias não se quebram sozinhas em condições normais dentro da célula. Ou seja, em temperatura corporal adequada e ambiente neutro.
Em condições de laboratório, estuda-se a hidrólise de cadeias peptídicas proteicas em ampolas seladas, dentro das quais há ácido clorídrico concentrado, a uma temperatura superior a cento e cinco graus Celsius. A hidrólise completa da proteína em aminoácidos livres ocorre em cerca de 24 horas.
Na questão do que é uma ligação peptídica dentro dos organismos vivos, então a quebra ocorre com a participação de certas enzimas proteolíticas. Para encontrar peptídeos e proteínas em uma solução, bem como descobrir sua quantidade, eles utilizam o resultado positivo de substâncias que contêm duas ou mais ligações peptídicas, ou seja, a reação do biureto.
Substituição de aminoácidos
Dentro da hemoglobina S anormal, 2 cadeias β foram mutadas, nas quais o glutamato, bem como um aminoácido altamente polar carregado negativamente na sexta posição, foram substituídos por uma valina hidrofóbica contendo radicais.
Dentro da hemoglobina mutada está uma região que é complementar a outra região com as mesmas moléculas que contém o aminoácido alterado. Em última análise, as moléculas de hemoglobina "grudaram-se" e formaram agregados fibrilares longos que alteram o glóbulo vermelho e levam ao aparecimento de um glóbulo vermelho mutante em forma de crescente.
Dentro da oxiemoglobina S, como resultado de uma mudança na conformação da proteína, um sítio complementar é mascarado. A f alta de acesso a ela impossibilita que as moléculas se conectem umas às outras nessa oxiemoglobina. Existem condições propícias à formação de agregados de HbS. Eles aumentam o acúmulo de desoxiemoglobina dentro das células. Estes podem incluir:
- hipóxia;
- condições alpinas;
- trabalho físico;
- voo de avião.
Anemia Falciforme
Como os eritrócitos em forma de foice têm baixa permeabilidade através dos capilares teciduais, eles podem bloquear os vasos sanguíneos e, assim, criar hipóxia local. Isso aumentará o acúmulo de desoxiemoglobina S dentro dos glóbulos vermelhos, bem como a taxa na qual os agregados de hemoglobina S aparecem e criará ainda mais condições para a deformação dos glóbulos vermelhos.
A doença falciforme é uma doença homozigótica recessiva que ocorre apenas quando ambos os pais transmitem um par de genes de cadeia β mutados. Depois que o bebê nasce, a doença não se manifesta até que grandes quantidades de HbF sejam alteradas para HbS. Os pacientes apresentam sintomas clínicos característicos da anemia, ou seja: dores de cabeça e tonturas, palpitações, f alta de ar, fraqueza a infecções, etc.
