Transaminação de aminoácidos é o processo de transferência intermolecular da substância inicial do grupo amino para o cetoácido sem a formação de amônia. Vamos considerar com mais detalhes as características dessa reação, bem como seu significado biológico.
Histórico de descobertas
A reação de transaminação de aminoácidos foi descoberta pelos químicos soviéticos Kritzman e Brainstein em 1927. Os cientistas trabalharam no processo de desaminação do ácido glutâmico no tecido muscular e descobriram que, à medida que os ácidos pirúvico e glutâmico são adicionados ao homogenato do tecido muscular, alanina e o ácido α-cetoglutárico são formados. A singularidade da descoberta foi que o processo não foi acompanhado pela formação de amônia. Durante os experimentos, eles conseguiram descobrir que a transaminação de aminoácidos é um processo reversível.
Quando as reações prosseguiam, enzimas específicas eram usadas como catalisadores, que eram chamadas de aminoferases (transmaminases).
Recursos do Processo
Aminoácidos envolvidos na transaminação podem ser compostos monocarboxílicos. Em estudos de laboratório, descobriu-se que a transaminaçãoasparagina e glutamina com cetoácidos ocorrem em tecidos animais.
A participação ativa na transferência do grupo amino leva o piridoxal fosfato, que é uma coenzima das transaminases. No processo de interação, o fosfato de piridoxamina é formado a partir dele. As enzimas atuam como catalisadores desse processo: oxidase, piridoxaminase.
Mecanismo de reação
A transaminação de aminoácidos foi explicada pelos cientistas soviéticos Shemyakin e Braunstein. Todas as transaminases possuem a coenzima piridoxal fosfato. As reações de transmissão que ele acelera são semelhantes em mecanismo. O processo prossegue em duas etapas. Primeiro, o fosfato de piridoxal recebe um grupo funcional do aminoácido, resultando na formação de cetoácido e fosfato de piridoxamina. No segundo estágio, ele reage com o α-cetoácido, o fosfato de piridoxal, o cetoácido correspondente, é formado como produtos finais. Nessas interações, o fosfato de piridoxal é o carreador do grupo amino.
A transaminação de aminoácidos por este mecanismo foi confirmada por métodos de análise espectral. Atualmente, há novas evidências da presença de tal mecanismo em seres vivos.
Valor em processos de troca
Qual o papel da transaminação de aminoácidos? O valor deste processo é bastante grande. Essas reações são comuns em plantas e microrganismos, em tecidos animais devido à sua alta resistência a agentes químicos, físicos,fatores biológicos, especificidade estereoquímica absoluta em relação aos aminoácidos D e L.
O significado biológico da transaminação de aminoácidos tem sido analisado por muitos cientistas. Tornou-se objeto de um estudo detalhado em processos metabólicos de aminoácidos. No decorrer da pesquisa, foi levantada uma hipótese sobre a possibilidade do processo de transaminação de aminoácidos por transdesaminação. Euler descobriu que nos tecidos animais apenas o ácido L-glutâmico é desaminado dos aminoácidos em alta taxa, sendo o processo catalisado pela glutamato desidrogenase.
Os processos de desaminação e transaminação do ácido glutâmico são reações reversíveis.
Significação clínica
Como é usada a transaminação de aminoácidos? O significado biológico deste processo reside na possibilidade de realização de ensaios clínicos. Por exemplo, o soro sanguíneo de uma pessoa saudável possui de 15 a 20 unidades de transaminases. No caso de lesões de tecidos orgânicos, observa-se destruição celular, o que leva à liberação de transaminases no sangue a partir da lesão.
No caso de infarto do miocárdio, literalmente após 3 horas, o nível de aspartato aminotransferase aumenta para 500 unidades.
Como é usada a transaminação de aminoácidos? A bioquímica envolve um teste de transaminases, de acordo com os resultados dos quais o paciente é diagnosticado, e métodos eficazes de tratamento da doença identificada são selecionados.
Kits especiais são usados para fins de diagnóstico na clínica de doençasprodutos químicos para detecção rápida de lactato desidrogenase, creatina quinase, atividade de transaminase.
A hipertransaminasemia é observada em doenças dos rins, fígado, pâncreas, bem como no caso de intoxicação aguda por tetracloreto de carbono.
Transaminação e desaminação de aminoácidos são usadas em diagnósticos modernos para detectar infecções hepáticas agudas. Isso se deve a um aumento acentuado da alanina aminotransferase em alguns problemas hepáticos.
Participantes da transaminação
O ácido glutâmico tem um papel especial neste processo. Uma ampla distribuição em tecidos vegetais e animais, especificidade estereoquímica para aminoácidos e atividade catalítica tornaram as transaminases objeto de estudo em laboratórios de pesquisa. Todos os aminoácidos naturais (exceto metionina) interagem com o ácido α-cetoglutárico durante a transaminação, resultando na formação de ácido ceto e glutâmico. Sofre desaminação sob a ação da glutamato desidrogenase.
Opções de desaminação oxidativa
Existem tipos diretos e indiretos desse processo. A desaminação direta envolve o uso de uma única enzima como catalisador; o produto da reação é o cetoácido e a amônia. Este processo pode ocorrer de forma aeróbica, assumindo a presença de oxigênio, ou de forma anaeróbica (sem moléculas de oxigênio).
Características da desaminação oxidativa
D-oxidases de aminoácidos atuam como catalisadores do processo aeróbico, e oxidases de L-aminoácidos atuarão como coenzimas. Essas substâncias estão presentes no corpo humano, mas apresentam atividade mínima.
A variante anaeróbica da desaminação oxidativa é possível para o ácido glutâmico, a glutamato desidrogenase atua como um catalisador. Esta enzima está presente nas mitocôndrias de todos os organismos vivos.
Na desaminação oxidativa indireta, distinguem-se dois estágios. Primeiro, o grupo amino é transferido da molécula original para o composto ceto, formando um novo ceto e aminoácidos. Além disso, o cetoesqueleto cataboliza de maneiras específicas, participa do ciclo do ácido tricarboxílico e da respiração dos tecidos, os produtos finais serão água e dióxido de carbono. Em caso de fome, o esqueleto de carbono dos aminoácidos glicogênicos será usado para formar moléculas de glicose na gliconeogênese.
A segunda etapa envolve a eliminação do grupo amino por desaminação. No corpo humano, um processo semelhante é possível apenas para o ácido glutâmico. Como resultado dessa interação, formam-se ácido α-cetoglutárico e amônia.
Conclusão
A determinação da atividade de duas enzimas de transaminação de aspartato aminotransferase e alanina aminotransferase encontrou aplicação na medicina. Essas enzimas podem interagir reversivelmente com o ácido α-cetoglutárico, transferir grupos amino funcionais dos aminoácidos para ele,formando compostos ceto e ácido glutâmico. Apesar do fato de que a atividade dessas enzimas aumenta em doenças do músculo cardíaco e do fígado, a atividade máxima é encontrada no soro sanguíneo para AST e para ALT na hepatite.
Os aminoácidos são indispensáveis na síntese de moléculas de proteínas, bem como na formação de muitos outros compostos biológicos ativos que podem regular os processos metabólicos no corpo: hormônios, neurotransmissores. Além disso, são doadores de átomos de nitrogênio na síntese de substâncias não proteicas contendo nitrogênio, incluindo colina, creatina.
O cetobolismo de aminoácidos pode ser usado como fonte de energia para a síntese do ácido adenosina trifosfórico. A função energética dos aminoácidos é de particular valor no processo de inanição, bem como no diabetes mellitus. O metabolismo de aminoácidos permite estabelecer ligações entre inúmeras transformações químicas que ocorrem em um organismo vivo.
O corpo humano contém cerca de 35 gramas de aminoácidos livres e seu conteúdo sanguíneo é de 3565 mg/dL. Uma grande quantidade deles entra no corpo a partir dos alimentos, além disso, estão em seus próprios tecidos, também podem ser formados a partir de carboidratos.
Em muitas células (exceto eritrócitos) eles são usados não apenas para a síntese de proteínas, mas também para a formação de purinas, nucleotídeos de pirimidina, aminas biogênicas, fosfolipídios de membrana.
Durante o dia, cerca de 400 g de compostos proteicos se decompõem em aminoácidos no corpo humano, e o processo inverso ocorre aproximadamente na mesma quantidade.
Tecidoas proteínas não são capazes de realizar os custos dos aminoácidos para a síntese de outros compostos orgânicos no caso do catabolismo.
No processo de evolução, a humanidade perdeu a capacidade de sintetizar muitos aminoácidos por conta própria, portanto, para fornecer ao corpo integralmente, é necessário obter esses compostos contendo nitrogênio dos alimentos. Os processos químicos dos quais os aminoácidos participam ainda são objeto de estudo de químicos e médicos.
